Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Gizak A, Maciaszczyk E, Dzugaj A, Eschrich K, Rakus D.
Дата:2008 год, январь.

Evolutionary conserved N-terminal region of human muscle fructose 1,6-bisphosphatase regulates its activity and the interaction with aldolase.

  автоматический перевод
N-terminal residues of muscle fructose 1,6-bisphosphatase (FBPase) are highly conserved among vertebrates. In this article, we present evidence that the conservation is responsible for the unique properties of the muscle FBPase isozyme: high sensitivity to AMP and Ca(2+) inhibition and the high affinity to muscle aldolase, which is a factor desensitizing muscle FBPase toward AMP and Ca(2+). The first N-terminal residue affecting the affinity of muscle FBPase to aldolase is arginine 3. On the other hand, the first residue significantly influencing the kinetics of muscle FBPase is proline 5. Truncation from 5-7 N-terminal residues of the enzyme not only decreases its affinity to aldolase but also reduces its k-(cat) and activation by Mg(2+), and desensitizes FBPase to inhibition by AMP and calcium ions. Deletion of the first 10 amino acids of muscle FBPase abolishes cooperativity of Mg(2+) activation and results in biphasic inhibition of the enzyme by AMP. Moreover, this truncation lowers affinity of muscle FBPase to aldolase about 14 times, making it resemble the liver isozyme. We suggest that the existence of highly AMP-sensitive muscle-like FBPase, activity of which is regulated by metabolite-dependent interaction with aldolase enables the precise regulation of muscle energy expenditures and might contributed to the evolutionary success of vertebrates. Proteins 2008. (c) 2008 Wiley-Liss, Inc.   N-терминал остатки мышц фруктоза 1,6-bisphosphatase (FBPase) в значительной степени сохраняется среди позвоночных. В этой статье мы представляем доказательства, что сохранение отвечает за уникальные свойства мышцы FBPase isozyme: высокая чувствительность к AMP и Са (2 +) ингибирование и высокое сродство к мышечной aldolase, которая является одним из факторов, desensitizing мышцы FBPase к AMP и Са (2 +). Первый N-терминал вычетов, влияющих на близость мышцы FBPase к aldolase является аргинина 3. С другой стороны, первый остатков существенно повлиять на кинетику мышцы FBPase является пролин 5. Укорочения от 5-7 N-терминал остатков фермента, не только уменьшает его близость к aldolase, но и снижает ее к-(кот), и путем активации Мг (2 +), и desensitizes FBPase для торможения на AMP и ионов кальция. Исключение из первых 10 аминокислот мышечной FBPase отменяет кооперативности в Мг (2 +) активации и результаты в biphasic ингибирования фермента в AMP. Кроме того, это обрезание снижает сродство мышечной FBPase к aldolase примерно в 14 раз, в результате чего она похожа на печени isozyme. Мы считаем, что наличие высококвалифицированных AMP чувствительных мышцы-как FBPase, деятельность которых регулируется метаболитов зависит от взаимодействия с aldolase обеспечивает точное регулирование мышечной энергии расходов и, возможно, вклад в эволюционный успех позвоночных. Белки 2008 году. (с) 2008 Wiley-Лисс, Inc

к списку статей за 2008 год (en)

в библиотеку