Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Li L, Li Z, Chen D, Lu X, Feng X, Wright EC, Solberg NO, Dunaway-Mariano D, Mariano PS, Galkin A, Kulakova L, Herzberg O, Green-Church KB, Zhang L.
Дата:2008 год, январь.

Inactivation of Microbial Arginine Deiminases by l-Canavanine.

  автоматический перевод
Arginine deiminase (ADI) catalyzes the hydrolytic conversion of l-arginine to ammonia and l-citrulline as part of the energy-producing l-arginine degradation pathway. The chemical mechanism for ADI catalysis involves initial formation and subsequent hydrolysis of a Cys-alkylthiouronium ion intermediate. The structure of the Pseudomonas aeruginosa ADI-(l-arginine) complex guided the design of arginine analogs that might react with the ADIs to form inactive covalent adducts during catalytic turnover. One such candidate is l-canavanine, in which an N-methylene of l-arginine is replaced by an N-O. This substance was shown to be a slow substrate-producing O-ureido-l-homoserine. An in depth kinetic and mass spectrometric analysis of P. aeruginosa ADI inhibition by l-canavanine showed that two competing pathways are followed that branch at the Cys-alkylthiouronium ion intermediate. One pathway leads to direct formation of O-ureido-l-homoserine via a reactive thiouronium intermediate. The other pathway leads to an inactive form of the enzyme, which was shown by chemical model and mass spectrometric studies to be a Cys-alkylisothiourea adduct. This adduct undergoes slow hydrolysis to form O-ureido-l-homoserine and regenerated enzyme. In contrast, kinetic and mass spectrometric investigations demonstrate that the Cys-alkylthiouronium ion intermediate formed in the reaction of l-canavanine with Bacillus cereus ADI partitions between the product forming pathway (O-ureido-l-homoserine and free enzyme) and an inactivation pathway that leads to a stable Cys-alkylthiocarbamate adduct. The ADIs from Escherichia coli, Burkholderia mallei, and Giardia intestinalis were examined in order to demonstrate the generality of the l-canavanine slow substrate inhibition and to distinguish the kinetic behavior that defines the irreversible inhibition observed with the B. cereus ADI from the time controlled inhibition observed with the P. aeruginosa, E. coli, B. mallei, and G. intestinalis ADIs.   Аргинин deiminase (ADI) слово гидролизного конверсии л-аргинина на аммиак и л-citrulline как часть энергии, производящих л-аргинина путь деградации. Химический механизм ADI катализа включает первоначального формирования и последующего гидролиза в Кис-alkylthiouronium ионов промежуточных. Структура Совета Псеудомонас aeruginosa ADI-(л-аргинина) комплекса руководил дизайн аргинина аналогами, которые могут реагировать с ADIs в виде неактивных ковалентных аддукты в ходе каталитического оборота. Одним из таких кандидатов л-canavanine, в котором N-метиленового о л-аргинина заменяется один НЕТ. Это вещество было показано, медленно субстрата-производители O-ureido-л-homoserine. В глубине в кинетическую и массовых спектрометрического анализа П. aeruginosa ADI путем ингибирования л-canavanine показало, что два конкурирующих вариантов следует, что власти на Кис-alkylthiouronium ионов промежуточных. Один путь ведет к прямым формирования O-ureido-л-homoserine помощью реактивных thiouronium промежуточных. Другой путь ведет к неактивной формы фермента, который был показан по химической модели и массовых спектрометрических исследований, как Кис-alkylisothiourea adduct. Это adduct проходит медленно гидролиз сформировать O-ureido-л-homoserine и регенерации ферментов. В отличие от кинетической и массовых спектрометрических исследований свидетельствуют о том, что Кис-alkylthiouronium ионов промежуточных формируется в реакции л-canavanine с Bacillus cereus связь разделов между продуктом формирования пути (O-ureido-л-homoserine и свободного фермента), и один из путей инактивации , что приводит к стабильному Кис-alkylthiocarbamate adduct. В ADIs из Эшерихия титр, Burkholderia mallei и Giardia intestinalis были изучены, с тем чтобы продемонстрировать общность с л-canavanine медленно субстрата ингибирование и отличить кинетического поведения, который определяет необратимого ингибирования наблюдается с B. cereus связь с контролем времени ингибирование наблюдается с П. aeruginosa, Е. титр, B. mallei и Г. intestinalis ADIs.

к списку статей за 2008 год (en)

в библиотеку