Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Shi D, Sagar V, Jin Z, Yu X, Caldovic L, Morizono H, Allewell NM, Tuchman M.
Дата:2008 год, январь.

The crystal structure of N-acetyl-L-glutamate synthase from Neisseria gonorrhoeae provides insights into mechanisms of catalysis and regulation.

  автоматический перевод
The crystal structures of N-acetylglutamate synthase (NAGS)1 in the arginine biosynthetic pathway of Neisseria gonorrhoeae complexed with acetyl coenzyme A (AcCoA), and with coenzyme A (CoA) plus N-acetylglutamate (NAG), have been determined at 2.5 and 2.6 A resolution, respectively. The monomer consists of two separately folded domains, an amino acid kinase (AAK) domain and an N-acetyltransferase (NAT) domain connected through a 10 A linker. The monomers assemble into a hexameric ring that consists of a trimer of dimers with 32 point symmetry, inner and outer ring diameters of 20 A and 100 A, respectively, and a height of 110 A. Each AAK domain interacts with the cognate domains of two adjacent monomers across two two-fold symmetry axes and with the NAT domain from a second monomer of the adjacent dimer in the ring. The catalytic sites are located within the NAT domains. Three active site residues, Arg316, Arg425 and Ser427, anchor NAG in a position at the active site to form hydrogen bond interactions to the main chain N atoms of Cys356 and Leu314, and hydrophobic interactions to the side chains of Leu313 and Leu314. The mode of binding of AcCoA and CoA is similar to other NAT family proteins. The AAK domain while catalytically inactive, appears to bind arginine. This is the first reported crystal structure of any NAGS and it provides insights into the catalytic function and arginine regulation of NAGS enzymes.   В кристалле структуры N-acetylglutamate синтазы (NAGS) 1 в аргинина biosynthetic путь Neisseria gonorrhoeae связанный с ацетил coenzyme A (AcCoA), и с coenzyme A (CoA), а также N-acetylglutamate (NAG), которые были определены на 2,5 и В резолюции, 2,6, соответственно. В мономер состоит из двух отдельно сложенный доменов, одна аминокислота киназы (АБК) домена и N-acetyltransferase (NAT) домена подключен через 10 А компоновщиком. В мономеров собираться в hexameric кольца, которые состоят из trimer димеров с 32 точки симметрии, внутренние и внешние кольца диаметром 20 А и 100 А, соответственно, и высотой 110 А. Каждая АБК домен взаимодействует с близкими из двух доменов прилегающих мономеров через два два раза осей симметрии, и с NAT домена второго мономера из прилегающих димера в кольцо. В каталитических участков расположены в NAT доменов. Три активных сайт остатков, Arg316, Arg425 и Ser427, якорь NAG в состоянии на активном сайт в виде водородной связью взаимодействия с основными Н цепочки атомов Cys356 и Leu314 и гидрофобных взаимодействий в сторону цепочки Leu313 и Leu314. Режим связывание AcCoA и CoA схож с другими NAT семьи белков. В АБК домена, а каталитически неактивным, как связать аргинина. Это первый зарегистрированный кристаллической структуры любого NAGS и дает понять каталитической функции и аргинина регулирования NAGS ферментов.

к списку статей за 2008 год (en)

в библиотеку