Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Forbes SP, Druhan LJ, Guzman JE, Parinandi N, Zhang L, Green-Church KB, Cardounel AJ.
Дата:2008 год, январь.

Mechanism of 4-HNE Mediated Inhibition of hDDAH-1: Implications in No Regulation.

  автоматический перевод
Nitric oxide synthase is inhibited by NG-methylated derivatives of arginine whose cellular levels are controlled by dimethylarginine dimethylamino-hydrolase (DDAH). DDAH-1 is a Zn(II)-containing enzyme that through hydrolysis of methylated l-arginines regulates the activity of NOS. Herein, we report the kinetic properties of hDDAH-1 and its redox-dependent regulation. Kinetic studies using recombinant enzyme demonstrated Km values of 68.7 and 53.6 muM and Vmax values of 356 and 154 nmols/mg/min for ADMA and L-NMMA, respectively. This enzymatic activity was selective for free ADMA and L-NMMA and was incapable of hydrolyzing peptide incorporated methylarginines. Subsequent studies performed to determine the effects of reactive oxygen and reactive nitrogen species on DDAH activity demonstrated that low level oxidant exposure had little effect on enzyme activity and that concentrations approaching >/=100 muM were needed to confer significant inhibition of DDAH activity. However, exposure of DDAH to the lipid oxidation product, 4-HNE, dose-dependently inhibited DDAH activity with 15% inhibition observed at 10 muM, 50% inhibition at 50 muM, and complete inhibition at 500 muM. Mass spectrometry analysis demonstrated that the mechanism of inhibition resulted from the formation of Michael adducts on His 173, which lies within the active site catalytic triad of hDDAH-1. These studies were performed with pathophysiologicaly relevant concentrations of this lipid peroxidation product and suggest that DDAH activity can be impaired under conditions of increased oxidative stress. Because DDAH is the primary enzyme involved in methylarginine metabolism, the loss of activity of this enzyme would result in impaired NOS activity and reduced NO bioavailability.   Оксид азота синтазы препятствует NG-метилированной производных аргинина, чьи сотовые уровней контролируются dimethylarginine dimethylamino-hydrolase (DDAH). DDAH-1 является Zn (II), содержащего фермент, что с помощью гидролиза метилированной л-arginines регулирует деятельность NOS. Здесь мы сообщаем о кинетические свойства hDDAH-1 и его редокс-зависимых регулирования. Кинетические исследования с использованием рекомбинантного фермента свидетельствует км значений 68,7 и 53,6 muM и Vmax значения 356 и 154 nmols / мг / мин для ADMA и L-NMMA, соответственно. Это ферментативную активность носит избирательный бесплатно ADMA и L-NMMA и был не в состоянии hydrolyzing пептид включены methylarginines. После исследований, проведенных с целью определения воздействия активных форм кислорода и азота, реагирующие на DDAH видов деятельности свидетельствует о том, что низкий уровень оксидантов воздействия не оказывают значительного влияния на активность ферментов и о том, что приближается к концентрации> / = 100 muM необходимо придать значительное ингибирование активности DDAH. Тем не менее, облучение DDAH на продукт окисления липидов, 4-HNE, доза-зависимо препятствует DDAH деятельности с 15% ингибирование наблюдается в 10 muM, 50% ингибирование при 50 muM, и полное торможение на 500 muM. Масс-спектрометрия анализ показал, что механизм торможения в результате формирования Майкл аддукты Его 173, который находится в активном сайте каталитической триады hDDAH-1. Эти исследования были проведены с pathophysiologicaly соответствующей концентрации этого продукта перекисного окисления липидов и предположить, что DDAH активности может быть нарушено в условиях повышенной окислительного стресса. Потому что DDAH является главным ферментом, участвующих в methylarginine метаболизма, потеря активности этого фермента может привести к нарушению NOS активности и снижение NO биодоступность.

к списку статей за 2008 год (en)

в библиотеку