Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Junkes C, Wessolowski A, Farnaud S, Evans RW, Good L, Bienert M, Dathe M
Дата:2007 год, ноябрь.

The interaction of arginine- and tryptophan-rich cyclic hexapeptides with Escherichia coli membranes.

  автоматический перевод
Cyclization of R- and W-rich hexapeptides has been found to enhance specifically the antimicrobial activity against Gram-negative Escherichia coli. To gain insight into the role of the bacterial outer membrane in mediating selectivity, we assayed the activity of cyclic hexapeptides derived from the parent sequence c-(RRWWRF) against several E. coli strains and Bacillus subtilis, L-form bacteria, and E. coli lipopolysaccharide (LPS) mutant strains, and we also investigated the peptide-induced permeabilization of the outer and inner membrane of E. coli. Wall-deficient L-form bacteria were distinctly less susceptible than the wild type strain. The patterns of peptide-induced permeabilization of the outer and inner E. coli membranes correlated well with the antimicrobial activity, confirming that membrane permeabilization is a detrimental effect of the peptides upon bacteria. Truncation of LPS had no influence on the activity of the cyclic parent peptide, but the highly active c-(RRWFWR), with three adjacent aromatic residues, required the complete LPS for maximal activity. Furthermore, differences in the activity of the parent peptide and its all-D sequence indicated stereospecific interactions with the LPS mutant strains. We suggest that, depending on the primary sequence of the peptides, either hydrophobic interactions with the fatty acid chains of lipid A, or electrostatic interactions disturbing the polar core region and interference with saccharide-saccharide interactions prevail in the barrier-disturbing effect upon the outer membrane and thereby provide peptide accessibility to the inner membrane. The results underline the importance of tryptophan and arginine residues and their relative location for a high antimicrobial effect, and the activity-modulating function of the outer membrane of E. coli. In addition to membrane permeabilization, the data provided evidence for the involvement of other mechanisms in growth inhibition and killing of bacteria. Copyright (c) 2007 European Peptide Society and John Wiley & Sons, Ltd.   Cyclization Р-и W-богатые hexapeptides было обнаружено повышения конкретно антимикробной активности против Грам-негативные Эшерихия титр. Чтобы лучше понять роль бактериальной наружной мембраны в посредничестве избирательность, мы анализироваться деятельность циклических hexapeptides, полученных из вышестоящих последовательности с-(RRWWRF) против нескольких штаммов E. титр, и Bacillus subtilis, L-форм бактерии, и Е. титр lipopolysaccharide (LPS) мутантных штаммов, и мы также исследовали пептид-индуцированной permeabilization из наружной и внутренней мембран E. титр. Уолл-дефицитных L-форм бактерии были явно менее восприимчивы, чем дикий тип штамма. Модели пептид-индуцированной permeabilization из наружной и внутренней мембран E. коли хорошо коррелируют с антимикробной активности, подтвердив, что мембрана permeabilization является пагубное влияние пептидов на бактерии. Укорочения LPS не оказывает никакого влияния на деятельность циклический пептид родителей, но весьма активно с-(RRWFWR), с тремя смежными ароматических остатков, требуется полная LPS для максимальной активности. Кроме того, различия в деятельности вышестоящих пептид, и его все-D последовательности указано stereospecific взаимодействия с LPS мутантных штаммов. Мы считаем, что, в зависимости от первичной последовательности пептидов, как гидрофобные взаимодействия с жирные кислоты цепей липидов A, или электростатического взаимодействия тревожных полярных основных региона и вмешательства в сахарид-сахарид взаимодействий преобладать в барьера-тревожные последствия для наружной мембраны и тем самым обеспечить пептид доступа к внутренней мембране. Полученные результаты подчеркивают важность триптофана и аргинина остатков и их относительное расположение на высокой антимикробной силу, и деятельность-моделирует функцию наружной мембраны E. титр. В дополнение к мембране permeabilization, данных, предоставленных доказательств для привлечения других механизмов, в ингибирование роста и гибели бактерий. Авторские права () 2007 Европейский Пептиде Общество и Джон Вилей и сыновья, ООО

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку