Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Manuel SG, Ragunath C, Sait HB, Izano EA, Kaplan JB, Ramasubbu N.
Дата:2007 год, октябрь.

Role of active-site residues of dispersin B, a biofilm-releasing beta-hexosaminidase from a periodontal pathogen, in substrate hydrolysis.

  автоматический перевод
Dispersin B (DspB), a family 20 beta-hexosaminidase from the oral pathogen Aggregatibacter actinomycetemcomitans, cleaves beta(1,6)-linked N-acetylglucosamine polymer. In order to understand the substrate specificity of DspB, we have undertaken to characterize several conserved and nonconserved residues in the vicinity of the active site. The active sites of DspB and other family 20 hexosaminidases possess three highly conserved acidic residues, several aromatic residues and an arginine at subsite -1. These residues were mutated using site-directed mutagenesis and characterized for their enzyme activity. Our results show that a highly conserved acid pair in beta-hexosaminidases D183 and E184, and E332 play a critical role in the hydrolysis of the substrates. pH activity profile analysis showed a shift to a higher pH (6.8) in the optimal activity for the E184Q mutant, suggesting that this residue might act as the acid/base catalyst. The reduction in k(cat) observed for Y187A and Y278A mutants suggests that the Y187 residue (unique to DspB) located on a loop might play a role in substrate specificity and be a part of subsite +1, whereas the hydrogen-bond interaction between Y278A and the N-acetyl group might help to stabilize the transition state. Mutation of W237 and W330 residues abolished hydrolytic activity completely suggesting that alteration at these positions might collapse the binding pocket for the N-acetyl group. Mutation of the conserved R27 residue (to R27A or R27K) also caused significant reduction in k(cat) suggesting that R27 might be involved in stabilization of the transition state. From these results, we conclude that in DspB, and possibly in other structurally similar family 20 hydrolases, some residues at the active site assist in orienting the N-acetyl group to participate in the substrate-assisted mechanism, whereas other residues such as R27 and E332 assist in holding the terminal N-acetylglucosamine during the hydrolysis.   Dispersin B (DspB), семьи 20 бета-hexosaminidase из устного патогеном Aggregatibacter actinomycetemcomitans, cleaves бета-(1,6), связанные с N-acetylglucosamine полимеров. Для того чтобы понять специфику субстрата DspB, мы взяли на себя обязательство характеризуют несколько сохранение и nonconserved отходов в непосредственной близости от активного сайта. Активное сайты DspB и другие семьи 20 hexosaminidases обладает тремя весьма сохранение кислотных остатков, несколько ароматических остатков и аргинина на subsite -1. Эти отходы были мутировавший используя сайт-направленного мутагенеза и характерны для их активность фермента. Наши результаты показывают, что весьма сохранение кислотного пара в бета-hexosaminidases D183 и E184, E332 и играют важнейшую роль в гидролиза подложек. рН профиль деятельности, анализ показал, переход на более высокий рН (6,8), в оптимальной деятельности для E184Q мутанта, что свидетельствует о том, что этот остаток может выступать в качестве кислоты / базы катализатора. Сокращение к (кот) наблюдалась в Y187A и Y278A мутантов предположить, что Y187 остатков (Уникальная DspB), расположенных на цикл, может сыграть определенную роль в субстрат специфичности и быть частью subsite +1, в то время как водород-облигаций взаимодействия Y278A и N-ацетил группа может помочь стабилизировать переходное состояние. Мутации в W237 и W330 отходы гидролизного деятельности отменено полностью предположить, что изменения в этих позициях могут свернуть обязательного карман для N-ацетил группы. Мутации в сохранение остатков Р27 (до R27A или R27K) также вызвало значительное сокращение к (кот) о том, что Р27 могут быть вовлечены в стабилизации переходного состояния. Из этих результатов, мы приходим к выводу о том, что в DspB, и, возможно, в других структурно аналогичных семьи 20 hydrolases, некоторые остатки на сайте активной помощи в ориентации на N-ацетил группы для участия в подложку с помощью механизма, в то время как другие остатки, такие, как Р27 и E332 помощь в проведении терминала N-acetylglucosamine ходе гидролиза.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку