Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Zaidi N, Burster T, Sommandas V, Herrmann T, Boehm BO, Driessen C, Voelter W, Kalbacher H.
Дата:2007 год, октябрь.

A novel cell penetrating aspartic protease inhibitor blocks processing and presentation of tetanus toxoid more efficiently than pepstatin A.

  автоматический перевод
Selective inhibition of enzymes involved in antigen processing such as cathepsin E and cathepsin D is a valuable tool for investigating the roles of these enzymes in the processing pathway. However, the aspartic protease inhibitors, including the highly potent pepstatin A (PepA), are inefficiently transported across the cell membrane and thus have limited access to antigen processing compartments. Previously described mannose-pepstatin conjugates were efficiently taken up by the cells via receptor mediated uptake. However, cells without mannose receptors are unable to take up these conjugates efficiently. The aim of the present study was to synthesize new cell-permeable aspartic protease inhibitors by conjugating pepstatin A with well-known cell penetrating peptides (CPPs). To achieve this, the most commonly used CPPs namely pAntp(43-58) (penetratin), Tat(49-60), and 9-mer of l-arginine (R9), were synthesized and coupled to pepstatin. The enzyme inhibitory properties of these bioconjugates and their cellular uptake into MCF7 (human breast cancer cell line), Boleths (EBV-transformed B-cell line) and dendritic cells (DC) were the focus of our study. We found that the bioconjugate PepA-penetratin (PepA-P) was the most efficient cell-permeable aspartic protease inhibitor tested, and was more efficient than unconjugated PepA. Additionally, we found that PepA-P efficiently inhibited the tetanus toxoid C-fragment processing in peripheral blood mononuclear cells (PBMC), primary DC and in primary B cells. Therefore, PepA-P can be used in studying the role of intracellular aspartic proteases in the MHC class II antigen processing pathway. Moreover, inhibition of tetanus toxoid C-fragment processing by PepA-P clearly implicates the role of aspartic proteinases in antigen processing.   Селективное ингибирование ферментов, участвующих в обработке антигенов, таких, как катепсина Е и катепсина D является ценным инструментом для изучения роли этих ферментов в обработке путь. Однако, аспарагиновой ингибиторов протеазы, в том числе весьма мощным pepstatin A (PepA), являются неэффективно переноситься через мембраны клеток и, следовательно, имеют ограниченный доступ к антигену обработки отсеков. Ранее описанные маннозы-pepstatin конъюгаты были эффективно рассмотрен клетки через рецептор посредничестве поглощения. Однако, клетки без маннозы рецепторов, не в состоянии взять на себя решение этих конъюгатов эффективно. Цель настоящего исследования состояла в том, чтобы синтезировать новые клетки-проницаемых аспарагиновой ингибиторов протеазы на conjugating pepstatin А с известными клетки проникают пептидов (ДС). Чтобы добиться этого, наиболее часто используемых ПСП именно pAntp (43-58) (penetratin), Тат (49-60), и 9-морских из л-аргинина (R9), были обобщены, и в сочетании с pepstatin. Фермент тормозных свойствах этих bioconjugates и их поглощения в сотовой MCF7 (человеческого рака молочной железы клеточной линии), Boleths (ВЭБ-превращены B-клеточная линия) и дендритных клеток (DC), были в центре внимания нашего исследования. Мы обнаружили, что bioconjugate PepA-penetratin (PepA-P) является наиболее эффективной клеток-проницаемых аспарагиновой ингибитора протеазы испытанию, и он был более эффективен, чем unconjugated PepA. Кроме того, мы обнаружили, что PepA-P эффективно препятствует столбнячного анатоксина C-фрагмент обработки, в периферической крови мононуклеарных клеток (PBMC), первичного Колумбия, и в начальной Б клеток. Поэтому PepA-П может быть использована в изучении роли внутриклеточных аспарагиновой протеаз в МНС класса II антиген обработки путь. Кроме того, ингибирование столбнячного анатоксина C-фрагмент обработки PepA-P ясно implicates роль аспарагиновой протеиназы в антигена обработки.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку