Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Marini JC, Erez A, Castillo L, Lee B.
Дата:2007 год, октябрь.

Interaction between murine spf-ash mutation and genetic background yields different metabolic phenotypes.

  автоматический перевод
The spf-ash mutation in mice results in reduced hepatic and intestinal ornithine transcarbamylase. However, a reduction in enzyme activity only translates in reduced ureagenesis and hyperammonemia when an unbalanced nitrogen load is imposed. Six-week-old wild-type control and spf-ash mutant male mice from different genetic backgrounds (B6 and ICR) were infused intravenously with [(13)C(18)O]urea, l-[(15)N(2)]arginine, l-[5,5 D(2)]ornithine, l-[6-(13)C, 4,4,5,5, D(4)]citrulline, and l-[ring-D(5)]phenylalanine to investigate the interaction between genetic background and spf-ash mutation on ureagenesis, arginine metabolism, and nitric oxide production. ICR(spf-ash) mice maintained ureagenesis (5.5 +/- 0.3 mmol.kg(-1).h(-1)) and developed mild hyperammonemia (145 +/- 19 micromol/l) when an unbalanced nitrogen load was imposed; however, B6(spf-ash) mice became hyperammonemic (671 +/- 15 micromol/l) due to compromised ureagenesis (3.4 +/- 0.1 mmol.kg(-1).h(-1)). Ornithine supplementation restored ureagenesis and mitigated hyperammonemia. A reduction in citrulline entry rate was observed due to the mutation in both genetic backgrounds (wild-type: 128, spf-ash: 60; SE 4.0 micromol.kg(-1).h(-1)). Arginine entry rate was only reduced in B6(spf-ash) mice (B6(spf-ash): 332, ICR(spf-ash): 453; SE 20.6 micromol.kg(-1).h(-1)). Genetic background and mutation had an effect on nitric oxide production (B6: 3.4, B6(spf-ash): 2.8, ICR: 9.0, ICR(spf-ash): 4.6, SE 0.7 micromol.kg(-1).h(-1)). Protein breakdown was the main source of arginine during the postabsorptive state and was higher in ICR(spf-ash) than in B6(spf-ash) mice (phenylalanine entry rate 479 and 327, respectively; SE 18 micromol.kg(-1).h(-1)). Our results highlight the importance of the interaction between mutation and genetic background on ureagenesis, arginine metabolism, and nitric oxide production. These observations help explain the wide phenotypic variation of ornithine transcarbamylase deficiency in the human population.   В spf-зола мутацию у мышей приводит к сокращению печени и кишечника ornithine transcarbamylase. Вместе с тем, снижение активности фермента только переводит в условиях ограниченной ureagenesis и hyperammonemia когда несбалансированной нагрузки азота навязывается. Шесть недель назад дикого контроля и spf-зола мышей-мутантов, мужчин из разных генетического происхождения (B6 и МГП), были вдохнуть внутривенно с [(13) С (18) O] мочевины, л-[(15) Н (2 )] аргинина, л-[5,5 D (2)] ornithine, л-[6 - (13) C, 4,4,5,5, D (4)] citrulline, а л-[кольцо-D ( 5)] phenylalanine для изучения взаимодействия между генетической и spf-зола мутации на ureagenesis, аргинина метаболизма, и оксид азота производства. МГП (spf зола) мышей сохранить ureagenesis (5,5 + / - 0,3 mmol.kg (-1). Ч (-1)), и разработали мягкой hyperammonemia (145 + / - 19 micromol / л), при несбалансированной нагрузки азота был введен , однако, B6 (spf зола) мышей стал hyperammonemic (671 + / - 15 micromol / л) в связи с скомпрометированы ureagenesis (3,4 + / - 0,1 mmol.kg (-1). ч (-1)). Ornithine добавок восстановлены ureagenesis и смягчить hyperammonemia. Сокращение citrulline вступления курса было отмечено, из-за мутации в обеих генетического происхождения (дикого: 128, spf золы: 60; SE 4,0 micromol.kg (-1). Ч (-1)). Аргинин вступления курс был сокращен только в B6 (spf зола) мыши (B6 (spf зола): 332, МГП (spf зола): 453; SE 20,6 micromol.kg (-1). Ч (-1)). Генетические мутации фона и повлияло на производство оксида азота (B6: 3,4, B6 (spf зола): 2,8, МГП: 9,0, МГП (spf зола): 4,6, 0,7 SE micromol.kg (-1). Ч ( -1)). Протеин разбивка была основным источником аргинина в течение postabsorptive состоянии и был выше в МГП (spf-зола), чем в B6 (spf зола) мыши (phenylalanine вступления курсу 479 и 327, соответственно; SE 18 micromol.kg (-1) . ч (-1)). Наши результаты свидетельствуют о важности взаимодействия между генетической мутации, и на фоне ureagenesis, аргинина метаболизма, и оксид азота производства. Эти соображения помогают объяснить широкий фенотипических отклонений ornithine transcarbamylase дефицит населения.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку