Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Huber WJ 3rd, Backes WL.
Дата:2007 год, октябрь.

Expression and characterization of full-length human heme oxygenase-1: the presence of intact membrane-binding region leads to increased binding affinity for NADPH cytochrome P450 reductase.

  автоматический перевод
Heme oxygenase-1 (HO-1) is the chief regulatory enzyme in the oxidative degradation of heme to biliverdin. In the process of heme degradation, HO-1 receives the electrons necessary for catalysis from the flavoprotein NADPH cytochrome P450 reductase (CPR), releasing free iron and carbon monoxide. Much of the recent research involving heme oxygenase has been done using a 30 kDa soluble form of the enzyme, which lacks the membrane binding region (C-terminal 23 amino acids). The goal of this study was to express and purify a full-length human HO-1 (hHO-1) protein; however, due to the lability of the full-length form, a rapid purification procedure was required. This was accomplished by use of a glutathione-s-transferase (GST)-tagged hHO-1 construct. Although the procedure permitted the generation of a full-length HO-1, this form was contaminated with a 30 kDa degradation product that could not be eliminated. Therefore, attempts were made to remove a putative secondary thrombin cleavage site by a conservative mutation of amino acid 254, which replaces arginine with lysine. This mutation allowed the expression and purification of a full-length hHO-1 protein. Unlike wild type (WT) HO-1, the R254K mutant could be purified to a single 32 kDa protein capable of degrading heme at the same rate as the WT enzyme. The R254K full-length form had a specific activity of approximately 200-225 nmol of bilirubin h-1 nmol-1 HO-1 as compared to approximately 140-150 nmol of bilirubin h-1 nmol-1 for the WT form, which contains the 30 kDa contaminant. This is a 2-3-fold increase from the previously reported soluble 30 kDa HO-1, suggesting that the C-terminal 23 amino acids are essential for maximal catalytic activity. Because the membrane-spanning domain is present, the full-length hHO-1 has the potential to incorporate into phospholipid membranes, which can be reconstituted at known concentrations, in combination with other endoplasmic reticulum resident enzymes.   Хеме oxygenase-1 (HO-1) является главным ферментом регулирования в окислительной деградации heme в биливердин. В процессе heme деградации, HO-1 получает электроны, необходимые для катализа из flavoprotein NADPH цитохрома P450 редуктазы (КПП), освобождения свободного железа и окиси углерода. Многое из последних исследований, касающихся heme oxygenase было сделано с помощью 30 кДа растворимые формы фермента, который не имеет мембраны обязательного регионе (C-терминал 23 аминокислот). Цель данного исследования заключается в том, чтобы выразить и очистить полной продолжительности человеческой HO-1 (hHO-1) белка, однако, из-за лабильность в полной длины форме быстрого очищения процедуры не требуется. Это было достигнуто за счет использования в глутатион-ы-трансферазы (GST)-помечена hHO-1 строительство. Несмотря на то, что процедура позволила поколения в полной длины HO-1, эта форма была загрязнена в 30 кДа деградации продукта, которые не могут быть ликвидированы. Таким образом, были предприняты попытки убрать putative среднего тромбина сайте в консервативном мутация аминокислот 254, который заменяет аргинина с лизином. Эта мутация позволяет выражать и очистки полной длины hHO-1 белок. В отличие от дикого типа (WT) HO-1, R254K-мутант может быть очищен до единого 32 кДа белка, способных унижающих heme теми же темпами, как WT фермента. В R254K полнометражного форме конкретной деятельности примерно 200-225 нмоль билирубина в час-1 нмоль-1 HO-1 по сравнению с примерно 140-150 нмоль билирубина в час-1 нмоль-1 для WT виде, в котором содержится на 30 кДа загрязнения. Это 2-3 раза больше, чем сообщалось ранее растворимого 30 кДа HO-1, что свидетельствует о том, что C-терминал 23 аминокислот, необходимых для максимальной каталитической активностью. Потому что мембрана охватывающие домена присутствует, полнометражного hHO-1 имеет возможность включить в фосфолипидный мембраны, который может быть преобразован в известной концентрации, в сочетании с другими эндоплазматического ретикулума резидентов ферментов.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку