Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Maillard J, Spronk CA, Buchanan G, Lyall V, Richardson DJ, Palmer T, Vuister GW, Sargent F.
Дата:2007 год, сентябрь.

Structural diversity in twin-arginine signal peptide-binding proteins.

  автоматический перевод
The twin-arginine transport (Tat) system is dedicated to the translocation of folded proteins across the bacterial cytoplasmic membrane. Proteins are targeted to the Tat system by signal peptides containing a twin-arginine motif. In Escherichia coli, many Tat substrates bind redox-active cofactors in the cytoplasm before transport. Coordination of cofactor insertion with protein export involves a "Tat proofreading" process in which chaperones bind twin-arginine signal peptides, thus preventing premature export. The initial Tat signal-binding proteins described belonged to the TorD family, which are required for assembly of N- and S-oxide reductases. Here, we report that E. coli NapD is a Tat signal peptide-binding chaperone involved in biosynthesis of the Tat-dependent nitrate reductase NapA. NapD binds tightly and specifically to the NapA twin-arginine signal peptide and suppresses signal peptide translocation activity such that transport via the Tat pathway is retarded. High-resolution, heteronuclear, multidimensional NMR spectroscopy reveals the 3D solution structure of NapD. The chaperone adopts a ferredoxin-type fold, which is completely distinct from the TorD family. Thus, NapD represents a new family of twin-arginine signal-peptide-binding proteins.   Двоякая-аргинина транспорта (Тат) система, посвященная перемещения сложенный белков через бактериальные цитоплазматической мембраны. Белки были ориентированы на Тат системы пептидов сигнал, содержащий две-аргинина мотив. В Эшерихия титр, многие Тат подложек связывают редокс-активных cofactors в цитоплазме до транспорта. Координация cofactor вставки с белка экспорта предполагает "Тат корректура" процесс, в котором взрослых связать две-аргинина сигнал пептидов, тем самым предотвращая преждевременное экспорт. Первоначальный Тат сигнал обязательного белков описывается принадлежал к TorD семьи, которые требуются для сборки N-и S-оксида reductases. Здесь нам сообщают о том, что E. титр NapD является Тат сигнал пептид-обязательные шаперонных участие в биосинтеза из Тат-зависимых нитрат редуктазы NapA. NapD связывает жестко и конкретно к NapA двойной сигнал аргинина пептид и подавляет сигнал пептид транслокации, что деятельность таких перевозок через Тат путь является отсталых. Высоким разрешением, гетероядерных, многомерной ЯМР-спектроскопии показывает 3D урегулирования структуры NapD. В шаперонных принимает ferredoxin типа раз, который полностью отличается от TorD семьи. Таким образом, NapD представляет новое семейство двух-аргинина сигнал-пептид-обязательные белков.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку