Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Singh D, Raman B, Ramakrishna T, Rao ChM.
Дата:2007 год, сентябрь.

Mixed oligomer formation between human alphaA-crystallin and its cataract-causing G98R mutant: structural, stability and functional differences.

  автоматический перевод
Mutation of the glycine 98 residue to arginine in alphaA-crystallin has been shown to cause presenile cataract in an Indian family. Our earlier study showed that the mutant protein exhibits folding defects that lead to aggregation and inclusion body formation in Escherichia coli. Despite the presence of a normal copy, the pathology is seen in the heterozygous individuals. Formation of mixed oligomers between wild-type and the mutant subunits might be crucial for manifestation of such dominant negative character. We have investigated the role of G98R mutation in alphaA-crystallin in its structural stability and subunit exchange. G98R alphaA-crystallin unfolds at lower concentrations of urea compared to wild-type alphaA-crystallin. The mutant protein is more susceptible to proteolysis than the wild-type protein and transiently populates fragments that are prone to aggregation. Subunit exchange studies using fluorescence resonance energy transfer show that the mutant protein forms mixed oligomers with the wild-type protein. The mutant protein is more susceptible to thermal aggregation, whereas mixed oligomer formation leads to a decreased propensity to aggregate. Co-expression of wild-type alphaA-crystallin with G98R alphaA-crystallin in E. coli rescues the mutant alphaA-crystallin from formation of inclusion bodies. These observations may underlie the molecular basis for the presenile onset, not congenital cataract, in spite of severe folding defect and aggregation of the mutant. Our study shows that the mixed oligomers of wild-type and G98R alphaA-crystallin exhibit properties dominated by those of the mutant protein in structural aspects, oligomeric size, urea-induced unfolding and, more importantly, the chaperone activity, which may provide the molecular basis for presenile cataract formation in affected individuals.   Мутации в глицин 98 остатков на аргинина в alphaA-crystallin было показано наносить presenile катаракты в индийской семье. Наша ранее исследования показали, что мутантные белка экспонатов складные дефекты, которые ведут к агрегации и включение органа формирование в Эшерихия титр. Несмотря на присутствие нормальной копией, патология проявляется в гетерозиготных индивидов. Формирование смешанной олигомеров между дикого и мутантного подразделения могут иметь решающее значение для проявления таких доминирующих негативный характер. Мы исследовали роль G98R мутации в alphaA-crystallin в его структурные подразделения и стабильность валюты. G98R alphaA-crystallin разворачивают на более низких концентрациях мочевины по сравнению с диким alphaA-crystallin. В мутантных белков является более восприимчивы к протеолизу, чем дикого белка и transiently populates фрагментов, которые склонны к агрегации. ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ обмена исследований с использованием флуоресценции резонансной передачи энергии показывают, что мутантных белков смешанной формы олигомеров с диким белка. В мутантных белков является более восприимчивы к тепловой агрегации, то смешанные олигомер формирования приводит к уменьшилась склонность к агрегата. Co-выражение дикого alphaA-crystallin с G98R alphaA-crystallin в Е. коли спасает мутанта alphaA-crystallin от формирования включения органов. Эти замечания могут лежать в основе молекулярной основы для presenile начала, а не врожденные катаракты, несмотря на серьезный дефект складные и агрегирования мутанта. Наше исследование показывает, что смешанные олигомеров дикого и G98R alphaA-crystallin выставки свойства доминируют те из мутантных белков в структурных аспектов, олигомерных размера, мочевина, вызванных разворачивается, и, что более важно, шаперонных деятельности, которые могут оказать молекулярной основой для формирования presenile катаракты в пострадавших лиц.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку