Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: You DJ, Chon H, Koga Y, Takano K, Kanaya S.
Дата:2007 год, сентябрь.

Crystal structure of type 1 ribonuclease H from hyperthermophilic archaeon Sulfolobus tokodaii: role of arginine 118 and C-terminal anchoring.

  автоматический перевод
The crystal structure of ribonuclease HI from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus tokodaii (Sto-RNase HI) was determined at 1.6 A resolution. Sto-RNase HI exhibits not only RNase H activity but also double-stranded RNA-dependent ribonuclease (dsRNase) activity. The main-chain fold and steric configurations of the four acidic active-site residues of Sto-RNase HI are very similar to those of other type 1 RNases H. However, Arg118 of Sto-RNase HI is located at the position in which His124 of E. coli RNase HI, His539 of HIV-1 RNase H, and Glu188 of Bacillus halodurans RNase H are located. The mutation of this residue to Ala considerably reduced both the RNase H and dsRNase activities without seriously affecting substrate binding, suggesting that Arg118 is involved in catalytic function. This residue may promote product release by perturbing the coordination of the metal ion A as proposed for Glu188 of B. halodurans RNase H. In addition, the extreme C-terminal region of Sto-RNase HI is anchored to its core region by one disulfide bond and several hydrogen bonds. Differential scanning calorimetry measurements indicated that Sto-RNase HI is a hyperstable protein with a melting temperature of 102 degrees C. The mutations of the cysteine residues forming disulfide bond or elimination of the extreme C-terminal region greatly destabilized the protein, indicating that anchoring of the C-terminal tail is responsible for hyperstabilization of Sto-RNase HI.   В кристаллической структуры ribonuclease HI от hyperthermophilic archaeon Sulfolobus tokodaii (Сто-RNase HI) была определена в 1,6 A резолюции. Сто-RNase HI экспонатов не только RNase Н активности, но также и двойные мель РНК-зависимых ribonuclease (dsRNase) деятельности. Главной цепи раза и steric конфигураций из четырех кислой Активные месте остатков Сто-RNase HI очень сходны с другой тип 1 RNases H. Вместе с тем, Arg118 из Сто-RNase HI находится в состоянии, в котором из His124 E. титр RNase HI, His539 ВИЧ-1 RNase H, и Glu188 из Bacillus halodurans RNase Н находятся. В мутация этого остатка на Ала значительно сокращен как RNase Н и dsRNase деятельности без серьезно затрагивает подложку обязательными, что Arg118 участвует в стимулирующую функцию. Этот остаток может способствовать продукта релиз волнующая координации ионов металла А как предлагается Glu188 Б. halodurans RNase H. Кроме того, крайняя C-терминала регионе Сто-RNase HI лежит в ее основной регион одним disulfide облигаций и несколько водородных связей. Дифференциальные сканирующей калориметрии измерений указал, что Сто-RNase HI является hyperstable белка с температурой плавления 102 градусов С. мутаций из остатков цистеина формирования disulfide залога или ликвидация крайней C-терминала регионе в значительной степени дестабилизирует белка, что свидетельствует о том, что якорь С-терминал хвост несет ответственность за hyperstabilization из Сто-RNase HI.

к списку статей за 2007 год (en)

в библиотеку