Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Vogelsgesang M, Aktories K.
Дата:2006 год, январь.

Exchange of glutamine-217 to glutamate of Clostridium limosum exoenzyme C3 turns the asparagine-specific ADP-ribosyltransferase into an arginine-modifying enzyme.

  автоматический перевод
C3-like ADP-ribosyltransferaseses are produced by Clostridium species, Bacillus cereus, and various Staphylococcus aureus strains. The exoenzymes modify the low-molecular-mass GTPases RhoA, B, and C. In structural studies of C3-like exoenzymes, an ARTT-motif (ADP-ribosylating turn-turn motif) was identified that appears to be involved in substrate specificity and recognition (Han, S., Arvai, A. S., Clancy, S. B., Tainer, J. A. (2001) J. Mol. Biol. 305, 95-107). Exchange of Gln217, which is a key residue of the ARTT-motif, to Glu in C3 from Clostridium limosum results in inhibition of ADP-ribosyltransferase activity toward RhoA. The mutant protein is still capable of NAD-binding and possesses NAD+ glycohydrolase activity. Whereas recombinant wild-type C3 modifies Rho proteins specifically at an asparagine residue (Asn41), Gln217Glu-C3 is capable of ADP-ribosylation of poly-arginine but not poly-asparagine. Soybean trypsin inhibitor, a model substrate for many arginine-specific ADP-ribosyltransferases, is modified by the Gln217Glu-C3 transferase. Also in C3 ADP-ribosyltransferases from Clostridium botulinum and B. cereus, the exchange of the equivalent Gln residue to Glu blocked asparagine modification of RhoA but elicited arginine-specific ADP-ribosylation. Moreover, the Gln217Glu-C3lim transferase was able to ADP-ribosylate recombinant wild-type C3lim at Arg86, resulting in decrease in ADP-ribosyltransferase activity of the wild-type enzyme. The data indicate that the exchange of one amino acid residue in the ARTT-motif turns the asparagine-modifying ADP-ribosyltransferases of the C3 family into arginine-ADP-ribosylating transferases.   C3-как ADP-ribosyltransferaseses производятся видов Clostridium, Bacillus cereus, а также различные штаммы Staphylococcus ауреусу. В exoenzymes изменить низкой молекулярной массы ГТФаз RhoA, B и C. В структурных исследований C3-как exoenzymes, один ARTT-мотив (ADP-ribosylating свою очередь,-свою очередь, мотив) было определено, что, как представляется, участвующих в субстрат специфичности и признание (Хан С., Арваи, AS, Клэнси, SB, Тайнер, Ю.А. (2001) J. Мол. биол. 305, 95-107). Обмен Gln217, который является одним из ключевых вычетов из ARTT-мотив, чтобы Глу в C3 с Clostridium limosum приводит к ингибированию ADP-ribosyltransferase деятельности в направлении RhoA. В мутантных белков по-прежнему способен NAD характер и обладает NAD + glycohydrolase деятельности. Если рекомбинантных дикого C3 изменяет Ро белков специально на asparagine остатков (Asn41), Gln217Glu-C3 способен ADP-ribosylation поли-аргинина, но не поли-asparagine. Соевые ингибитором трипсина, модель субстрата для многих аргинина конкретных ADP-ribosyltransferases, изменяется в Gln217Glu-C3 трансферазы. Кроме того, в C3 ADP-ribosyltransferases из Clostridium ботулинического и B. cereus, обмен эквивалент Gln остатков на Глу заблокирован asparagine изменения RhoA но вызвал аргинина конкретных ADP-ribosylation. Кроме того, Gln217Glu-C3lim трансферазы смог ADP-ribosylate рекомбинантных дикого C3lim на Arg86, что привело к снижению ADP-ribosyltransferase деятельности дикого типа ферментов. Эти данные свидетельствуют о том, что обмен одного аминокислотных остатков в ARTT-мотив превращает asparagine-изменения ADP-ribosyltransferases из C3 семьи в аргинина-ADP-ribosylating transferases.

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку