Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Xu Y, Glansdorff N, Labedan B.
Дата:2006 год, январь.

Bioinformatic analysis of an unusual gene-enzyme relationship in the arginine biosynthetic pathway among marine gamma proteobacteria: implications concerning the formation of N-acetylated intermediates in prokaryotes.

  автоматический перевод
ABSTRACT: BACKGROUND: The N-acetylation of L-glutamate is regarded as a universal metabolic strategy to commit glutamate towards arginine biosynthesis. Until recently, this reaction was thought to be catalyzed by either of two enzymes: (i) the classical N-acetylglutamate synthase (NAGS, gene argA) first characterized in Escherichia coli and Pseudomonas aeruginosa several decades ago and also present in vertebrates, or (ii) the bifunctional version of ornithine acetyltransferase (OAT, gene argJ) present in Bacteria, Archaea and many Eukaryotes. This paper focuses on a new and surprising aspect of glutamate acetylation. We recently showed that in Moritella abyssi and M. profunda, two marine gamma proteobacteria, the gene for the last enzyme in arginine biosynthesis (argH) is fused to a short sequence that corresponds to the C-terminal, N-acetyltransferase-encoding domain of NAGS and is able to complement an argA mutant of E. coli. Very recently, other authors identified in Mycobacterium tuberculosis an independent gene corresponding to this short C-terminal domain and coding for a new type of NAGS. We have investigated the two prokaryotic Domains for patterns of gene-enzyme relationships in the first committed step of arginine biosynthesis. RESULTS: The argH-A fusion, designated argH(A), and discovered in Moritella was found to be present in (and confined to) marine gamma proteobacteria of the Alteromonas- and Vibrio-like group. Most of them have a classical NAGS with the exception of Idiomarina loihiensis and Pseudoalteromonas haloplanktis which nevertheless can grow in the absence of arginine and therefore appear to rely on the arg(A) sequence for arginine biosynthesis. Screening prokaryotic genomes for virtual argH-X 'fusions' where X stands for a homologue of arg(A), we retrieved a large number of Bacteria and several Archaea, all of them devoid of a classical NAGS. In the case of Thermus thermophilus and Deinococcus radiodurans, the arg(A)-like sequence clusters with argH in an operon-like fashion. In this group of sequences, we find the short novel NAGS of the type identified in M. tuberculosis. Among these organisms, at least Thermus, Mycobacterium and Streptomyces species appear to rely on this short NAGS version for arginine biosynthesis. CONCLUSION: The gene-enzyme relationship for the first committed step of arginine biosynthesis should now be considered in a new perspective. In addition to bifunctional OAT, nature appears to implement at least three alternatives for the acetylation of glutamate. It is possible to propose evolutionary relationships between them starting from the same ancestral N-acetyltransferase domain. In M. tuberculosis and many other bacteria, this domain evolved as an independent enzyme, whereas it fused either with a carbamate kinase fold to give the classical NAGS (as in E. coli) or with argH as in marine gamma proteobacteria. Moreover, there is an urgent need to clarify the current nomenclature since the same gene name argA has been used to designate structurally different entities. Clarifying the confusion would help to prevent erroneous genomic annotation.   РЕЗЮМЕ: КОММЕНТАРИИ: N-acetylation в L-глутамат, рассматривается в качестве универсального метаболических стратегии совершить глутамат к аргинина биосинтеза. До недавнего времени это была реакция считается катализатором любой из двух ферментов: (я) классической N-acetylglutamate синтазы (NAGS, генная argA) характеризуется в первую Эшерихия коли и Псеудомонас aeruginosa несколько десятилетий назад, а также присутствует в животных, или ( ii) в бифункциональных версия ornithine acetyltransferase (OAT, генная argJ) в бактерии, архейские и многие Eukaryotes. Этот документ посвящен новым и удивительным аспектом глутамат acetylation. Недавно мы показали, что в Moritella abyssi и М. profunda, два морских гамма proteobacteria, ген за последние фермента в биосинтезе аргинина (argH) является плавленый на короткие последовательности, что соответствует С-терминал, N-acetyltransferase-кодирование области NAGS и может дополнять один argA мутанта Е. коли. Совсем недавно, других авторов, указанных в Микобактерии туберкулеза независимого гена, соответствующих этой короткой C-терминал домен и кодирования для нового типа NAGS. Мы расследовали два prokaryotic доменов для моделей ген-фермент отношения в первой совершено шаг аргинина биосинтеза. Результат: В argH-A слияния, назначенных argH (А), и обнаружил в Moritella было установлено, что в настоящее время (и ограничивается) морских гамма proteobacteria из Alteromonas и вибрион-как группы. Большинство из них имеют классическую NAGS за исключением Idiomarina loihiensis и Pseudoalteromonas haloplanktis, которые, тем не менее, может вырасти в отсутствие аргинина, и поэтому, как представляется, рассчитывать на arg (А) последовательность для аргинина биосинтеза. Скрининг prokaryotic геномов для виртуальных argH-X "слияния", где "Х выступает за homologue из arg (А), мы получить большое количество бактерий и несколько архейские, все они лишены классической NAGS. В случае Thermus thermophilus и Deinococcus radiodurans, то arg (А)-как последовательность кластеров с argH в operon-как мода. В этой группе последовательности, мы находим, что короткий роман NAGS того типа, указанных в М. туберкулеза. Среди этих организмов, по крайней мере, Thermus, Mycobacterium и Streptomyces видов, как полагаться на этот короткий NAGS версия для аргинина биосинтеза. ВЫВОД: В ген-фермент отношения к первому совершено шаг аргинина биосинтеза теперь следует рассматривать в новую перспективу. В дополнение к бифукциональных OAT, характер, как для выполнения по крайней мере, три альтернативных варианта acetylation из глутамат. Можно предложить эволюционных отношений между ними, начиная с того же предков N-acetyltransferase домен. В М. туберкулез и многие другие бактерии, этот домен превратилась в качестве независимого фермента, в то время как плавленый либо с карбаматов киназы раз дать классической NAGS (как в Е. титр), или с argH как в морских гамма proteobacteria. Кроме того, существует острая необходимость разъяснения нынешней номенклатуры, поскольку тот же ген имя argA был использован для обозначения структурно различных организаций. Уточнение путаницы помогло бы предотвратить ошибочное геномных аннотацию.

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку