Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Sudhamsu J, Crane BR.
Дата:2006 год, январь.

Structure and reactivity of a thermostable prokaryotic nitric-oxide synthase that forms a long-lived oxy-heme complex.

  автоматический перевод
In an effort to generate more stable reaction intermediates involved in substrate oxidation by nitric-oxide synthases (NOSs), we have cloned, expressed, and characterized a thermostable NOS homolog from the thermophilic bacterium Geobacillus stearothermophilus (gsNOS). As expected, gsNOS forms nitric oxide (NO) from l-arginine via the stable intermediate N-hydroxy l-arginine (NOHA). The addition of oxygen to ferrous gsNOS results in long-lived heme-oxy complexes in the presence (Soret peak 427 nm) and absence (Soret peak 413 nm) of substrates l-arginine and NOHA. The substrate-induced red shift correlates with hydrogen bonding between substrate and heme-bound oxygen resulting in conversion to a ferric heme-superoxy species. In single turnover experiments with NOHA, NO forms only in the presence of H(4)B. The crystal structure of gsNOS at 3.2 AA of resolution reveals great similarity to other known bacterial NOS structures, with the exception of differences in the distal heme pocket, close to the oxygen binding site. In particular, a Lys-356 (Bacillus subtilis NOS) to Arg-365 (gsNOS) substitution alters the conformation of a conserved Asp carboxylate, resulting in movement of an Ile residue toward the heme. Thus, a more constrained heme pocket may slow ligand dissociation and increase the lifetime of heme-bound oxygen to seconds at 4 degrees C. Similarly, the ferric-heme NO complex is also stabilized in gsNOS. The slow kinetics of gsNOS offer promise for studying downstream intermediates involved in substrate oxidation.   В целях создания более стабильной реакции интермедиатов, участвующих в субстрата окисления в азотной-окись synthases (NOSs), мы клонировали, выразил, и характеризуется один Термостабильная NOS homolog из теплолюбивых бактерий Geobacillus stearothermophilus (gsNOS). Как и ожидалось, gsNOS формы оксида азота (NO) с л-аргинина с помощью стабильных промежуточных N-гидрокси л-аргинина (NOHA). В дополнение кислорода для черных gsNOS результатов в долгоживущих heme-кислородно комплексов в присутствии (Сорет пик 427 нм) и отсутствие (Сорет пик 413 нм) подложек л-аргинина и NOHA. На подложку-индуцированной красное смещение коррелирует с водородом связывание субстрата и heme-обязательность кислорода, в результате перехода к железа heme-superoxy видов. В единый оборот эксперименты с NOHA, NO формы только в присутствии Н (4) B. В кристаллической структуры gsNOS на 3,2 А.А. резолюции показывает большое сходство с другими известными бактериальных NOS структур, за исключением различий в дистальных heme кармане, рядом с кислородом обязательного сайта. В частности, Лис-356 (Bacillus subtilis NOS) в Арг-365 (gsNOS) замещения изменяет конформацию в сохранение Асп карбоксилатные, в результате чего движение в Иле вычетов к heme. Таким образом, более ограничены heme кармане может замедлить лиганда диссоциации и увеличить срок службы heme-обязательность кислород секунд на 4 ° С. Кроме того, железа-heme NO комплекса является также стабилизировался в gsNOS. Медленный кинетики gsNOS предлагаем перспективны для изучения вниз интермедиатов, участвующих в окислении субстрата.

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку