Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Wang J, Evans JP, Ogura H, La Mar GN, Ortiz de Montellano PR.
Дата:2006 год, январь.

Alteration of the regiospecificity of human heme oxygenase-1 by unseating of the heme but not disruption of the distal hydrogen bonding network.

  автоматический перевод
Heme oxygenase regiospecifically oxidizes heme at the alpha-meso position to give biliverdin IXalpha, CO, and iron. The heme orientation within the active site, which is thought to determine the oxidation regiospecificity, is shown here for the human enzyme (hHO1) to be largely determined by interactions between the heme carboxylic acid groups and residues Arg183 and Lys18 but not Tyr134. Mutation of either Arg183 or Lys18 individually does not significantly alter the NADPH-cytochrome P450 reductase-dependent reaction regiochemistry but partially shifts the oxidation to the beta/delta-meso positions in the reaction supported by ascorbic acid. Mutation of Glu29 to a lysine, which places a positive charge where it can interact with a heme carboxyl if the heme rotates by approximately 90 degrees, causes a slight loss of regiospecificity but combined with the R183E and K18E mutations results primarily in beta/delta-meso oxidation of the heme under all conditions. NMR analysis of heme binding to the triple K18E/E29K/R183E mutant confirms rotation of the heme in the active site. Kinetic studies demonstrate that mutations of Arg183 greatly impair the rate of the P450 reductase-dependent reaction, in accord with the earlier finding that Arg183 is involved in binding of the reductase to hHO1, but have little effect on the ascorbate reaction. Mutations of Asp140 and Tyr58 that disrupt the active site hydrogen bonding network impair catalytic rates but do not influence the oxidation regiochemistry. The results indicate both that the oxidation regiochemistry is largely controlled by ionic interactions of the heme propionic acid groups with the protein and that shifts in regiospecificity involve rotation of the heme about an axis perpendicular to the heme plane.   Хеме oxygenase regiospecifically окисляется heme на альфа-, мезо состоянии давать биливердин IXalpha, CO, и железо. В heme ориентации в активном сайт, который, как полагают, определяют окисления regiospecificity, показано здесь для человеческого фермента (hHO1), которые будут в значительной степени определяться взаимодействия между heme карбоновые кислоты группы и остатки Arg183 и Lys18 но не Tyr134. Мутации либо Arg183 или Lys18 индивидуально существенно не изменит NADPH-цитохром P450 редуктазы, зависящих от реакции regiochemistry но частично перекладывает окисления к бета / дельта-, мезо позиции в реакции поддерживается аскорбиновой кислоты. Мутации в Glu29 к лизина, который создает положительный заряд, где он может взаимодействовать с heme карбоксильных если heme вращается примерно на 90 градусов, вызывает незначительные потери regiospecificity, но в сочетании с R183E и K18E мутаций результаты в первую очередь в beta/delta- мезо окисления в heme при всех условиях. ЯМР-анализа heme обязательными для тройной K18E/E29K/R183E мутанта подтверждает ротации на heme в активном сайте. Кинетические исследования свидетельствуют о том, что мутации Arg183 значительно снижать ставки по P450 редуктазы зависит от реакции, в соответствии с ранее вывод о том, что Arg183 участвует в связывании с редуктазы на hHO1, но имеют мало влияния на ascorbate реакции. Мутации в Asp140 и Tyr58 том, что подрыв Активные сайт водородных связей сети ухудшиться каталитического ставки, но не влияет на окисление regiochemistry. Полученные результаты свидетельствуют о том, что оба окисления regiochemistry в значительной степени контролируется ионных взаимодействий в heme пропионовая кислота групп с белком и, что изменения в regiospecificity привлекать ротации на heme около оси, перпендикулярной к плоскости heme.

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку