Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Lefevre-Groboillot D, Boucher JL, Mansuy D, Stuehr DJ.
Дата:2006 год, январь.

Reactivity of the heme-dioxygen complex of the inducible nitric oxide synthase in the presence of alternative substrates.

  автоматический перевод
Single turnover reactions of the inducible nitric oxide synthase oxygenase domain (iNOSoxy) in the presence of several non alpha-amino acid N-hydroxyguanidines and guanidines were studied by stopped-flow visible spectroscopy, and compared with reactions using the native substrates L-arginine (L-arg) or N(omega)-hydroxy-L-arginine (NOHA). In experiments containing dihydrobiopterin, a catalytically incompetent pterin, and each of the studied substrates, L-arg, butylguanidine (BuGua), para-fluorophenylguanidine (FPhGua), NOHA, N-butyl- and N-(para-fluorophenyl)-N'-hydroxyguanidines (BuNOHG and FPhNOHG), the formation of a iron(II) heme-dioxygen intermediate (Fe(II)O2) was always observed. The Fe(II)O2 species then decayed to iron(III) iNOSoxy at rates that were dependent on the nature of the substrate. Identical reactions containing the catalytically competent cofactor tetrahydrobiopterin (BH4), iNOSoxy and the three N-hydroxyguanidines, all exhibited an initial formation of an Fe(II)O2 species that was successively converted to an Fe(III)NO complex and eventually to high-spin iron(III) iNOSoxy. The formation and decay kinetics of the Fe(III)NO complex did not vary greatly as a function of the N-hydroxyguanidine structure, but the formation of Fe(III)NO was substoichiometric in the cases of BuNOHG and FPhNOHG. Reactions between BH4-containing iNOSoxy and BuGua exhibited kinetics similar to those of the corresponding reaction with L-arginine, with formation of an Fe(II)O2 intermediate that was directly converted to high-spin iron(III) iNOSoxy. In contrast, no Fe(II)O2 intermediate was observed in the reaction of BH4-containing iNOSoxy and FPhGua. Multi-turnover reaction of iNOS with FPhGua did not lead to formation of NO or to hydroxylation of the substrate, contrary to reactions with BuGua or L-arg. Our results reveal how different structural and chemical properties of NOS substrate analogues can impact on the kinetics and reactivity of the Fe(II)O2 intermediate, and support an important role for substrate pKa during NOS oxygen activation.   Одноместный оборот реакции индуцибильной синтазы окиси азота oxygenase домена (iNOSoxy), в присутствии нескольких, не альфа-аминокислоты N-hydroxyguanidines и guanidines были изучены остановить поток видимой спектроскопии, и по сравнению с реакцией, используя родной подложек L-аргинина ( L-arg) или N (омега)-гидрокси-L-аргинина (NOHA). В экспериментах, содержащие dihydrobiopterin, один каталитически некомпетентных pterin, и в каждом из исследованных субстратов, L-arg, butylguanidine (BuGua), пункт-fluorophenylguanidine (FPhGua), NOHA, N-бутил-и N-(пара-fluorophenyl)-N ' - hydroxyguanidines (BuNOHG и FPhNOHG), создание железа (II) heme-dioxygen промежуточных (Fe (II) O2) был всегда соблюдаются. В Fe (II) O2 видов, а затем упадка к железа (III) iNOSoxy по ставкам, которые зависят от характера субстрата. Идентичные реакций, содержащую каталитически компетентного cofactor tetrahydrobiopterin (BH4), iNOSoxy и трех N-hydroxyguanidines, все выставлены первоначального создания Fe (II) O2 вида, который был последовательно преобразуется в Fe (III) NO комплекса и в конечном итоге к высокой спина железа (III) iNOSoxy. Формирование и распад кинетики из железа (III) NO комплекс не сильно варьироваться в зависимости от N-hydroxyguanidine структуры, но и формирование Fe (III) NO был substoichiometric в случаях BuNOHG и FPhNOHG. Реакции между BH4 содержащих iNOSoxy и BuGua выставлены кинетики сходны с соответствующей реакции с L-аргинина при создании Fe (II) O2 промежуточных, что было непосредственно преобразованы в высоком спина железа (III) iNOSoxy. В отличие от этого, не Fe (II) O2 промежуточных был замечен в реакции BH4 содержащих iNOSoxy и FPhGua. Мульти-оборот реакция iNOS с FPhGua не привести к формированию NO или hydroxylation от подложки, в отличие от реакции с BuGua или L-arg. Наши результаты показывают, как в различных структурных и химических свойств субстрата NOS аналогов могут влиять на кинетику и реакционная способность Fe (II) O2 средний, и поддержку важной роли подложки pKa NOS кислорода во время активации.

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку