Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Caldovic L, Lopez GY, Haskins N, Panglao M, Shi D, Morizono H, Tuchman M.
Дата:2006 год, март.

Biochemical properties of recombinant human and mouse N-acetylglutamate synthase.

  автоматический перевод
N-Acetylglutamate synthase (NAGS, EC 2.3.1.1) is a mitochondrial enzyme that catalyzes the formation of N-acetylglutamate (NAG) from glutamate and acetylcoenzyme A. NAG is an obligatory activator of carbamylphosphate I (CPSI), the first and a rate limiting enzyme of ureagenesis. The enzymatic activity of NAGS increases in the presence of arginine. Since the level of NAGS activity depends on the concentrations of two amino acids, glutamate and arginine, and it supplies the essential cofactor for CPSI, NAGS may play an important role in the regulation of ureagenesis. The amino acid sequences of human and mouse NAGS consist of three regions with different degrees of conservation: the mitochondrial targeting signal (MTS), the variable domain, and the conserved domain. Removal of the MTS results in mature NAGS (NAGS-M) while removal of the MTS and the variable domain results in conserved NAGS (NAGS-C). The biochemical properties of purified recombinant human and mouse NAGS-M and NAGS-C were determined in this study with the goal of better understanding the role of the variable domain in NAGS function. The activity of all four proteins doubled in the presence of arginine, while the affinities for substrates changed less than two fold. The turnover numbers of NAGS-C are double those of NAGS-M proteins. Processing of NAGS-M to form NAGS-C results in an enzyme with higher catalytic activity and could play a role in the regulation of NAG production, CPSI function, and urea synthesis.   N-Acetylglutamate синтазы (NAGS, ЕС 2.3.1.1) является митохондриальных ферментов, что катализатором формирования N-acetylglutamate (NAG) из глутамат и acetylcoenzyme А. NAG является обязательным активатор carbamylphosphate I (CPSI), а также первый и ставке ограничение фермента из ureagenesis. В ферментативной активности NAGS увеличивается в присутствии аргинина. Поскольку уровень NAGS деятельности зависит от концентрации двух аминокислот, глутамат и аргинина, и он поставляет основные cofactor для CPSI, NAGS может играть важную роль в регулировании ureagenesis. В аминокислотных последовательностей человека и мыши NAGS состоять из трех регионов с разной степени сохранности: в митохондриальной ориентации сигнала (МТС), переменная достоянием, и сохранение домена. Удаление МТС приводит к зрелым NAGS (NAGS-М), а удаление МТС и переменную домена результатов в сохранение NAGS (NAGS-C). В биохимических свойств очищенной рекомбинантной человека и мыши NAGS-М "и" NAGS-C, были определены в рамках этого исследования с целью более глубокого понимания роли переменной домен в NAGS функции. Деятельность всех четырех протеинов два раза в присутствии аргинина, в то время как близость к подложек изменилась менее чем два раза. Оборот числа NAGS-C двухместные числе NAGS-М белков. Обработка NAGS-М сформировать NAGS-C результаты в фермента с более высокой каталитической активности и может играть определенную роль в регулировании NAG производство, CPSI функции, и мочевины синтеза.

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку