Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Hu X, Kuhlman B.
Дата:2006 год, март.

Protein design simulations suggest that side-chain conformational entropy is not a strong determinant of amino acid environmental preferences.

  автоматический перевод
Loss of side-chain conformational entropy is an important force opposing protein folding and the relative preferences of the amino acids for being buried or solvent exposed may be partially determined by which amino acids lose more side-chain entropy when placed in the core of a protein. To investigate these preferences, we have incorporated explicit modeling of side-chain entropy into the protein design algorithm, RosettaDesign. In the standard version of the program, the energy of a particular sequence for a fixed backbone depends only on the lowest energy side-chain conformations that can be identified for that sequence. In the new model, the free energy of a single amino acid sequence is calculated by evaluating the average energy and entropy of an ensemble of structures generated by Monte Carlo sampling of amino acid side-chain conformations. To evaluate the impact of including explicit side-chain entropy, sequences were designed for 110 native protein backbones with and without the entropy model. In general, the differences between the two sets of sequences are modest, with the largest changes being observed for the longer amino acids: methionine and arginine. Overall, the identity between the designed sequences and the native sequences does not increase with the addition of entropy, unlike what is observed when other key terms are added to the model (hydrogen bonding, Lennard-Jones energies, and solvation energies). These results suggest that side-chain conformational entropy has a relatively small role in determining the preferred amino acid at each residue position in a protein. (c) 2005 Wiley-Liss, Inc.   Потеря стороне цепи конформационной энтропии является важной силой против белка складные и относительной предпочтений аминокислоты за похоронены или растворителя воздействию могут быть частично определены аминокислоты, которые потеряют больше побочных цепи энтропии, когда они размещены в центре белок . Для расследования этих преференций, мы включили прямого моделирования побочных энтропии в цепи белка дизайн алгоритма, RosettaDesign. В стандартной версии программы, энергия конкретной последовательности на фиксированный позвоночника зависит только от самой низкой энергии стороне цепи конформации, которые могут быть определены для этой последовательности. В новой модели, свободной энергии из одной аминокислоты последовательности рассчитывается путем оценки средней энергии и энтропии ансамбля структур, порожденных Монте-Карло выборки аминокислотных стороне цепи конформации. Чтобы оценить воздействие в том числе прямо стороне цепи энтропия, последовательностей были разработаны для 110 местных белок магистралей с и без энтропии модели. В целом, различия между двумя наборами последовательностей являются скромными, с крупнейшими изменения, которые наблюдаются в отношении долгосрочной аминокислот: метионина и аргинина. В общем, личность между заданной последовательности и родной последовательностей не возрастет с добавлением энтропия, в отличие от того, что наблюдается, когда другие ключевые термины добавлены к модели (водородных связей, Леннарда-Джонса энергии, и энергии сольватации). Эти результаты свидетельствуют о том, что боковые цепи конформационной энтропии имеет относительно небольшую роль в определении предпочтительного аминокислотных остатков на каждой позиции в белок. (с) 2005 Wiley-Лисс, Inc

к списку статей за 2006 год (en)

в библиотеку