Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Voziyan PA, Johnston M, Chao A, Bomhoff G, Fisher MT.
Дата:2005 год, декабрь.

Designing a high throughput refolding array using a combination of the GroEL chaperonin and osmolytes.

  автоматический перевод
Although GroE chaperonins and osmolytes had been used separately as protein folding aids, combining these two methods provides a considerable advantage for folding proteins that cannot fold with either osmolytes or chaperonins alone. This technique rapidly identifies superior folding solution conditions for a broad array of proteins that are difficult or impossible to fold by other methods. While testing the broad applicability of this technique, we have discovered that osmolytes greatly simplify the chaperonin reaction by eliminating the requirement for the co-chaperonin GroES which is normally involved in encapsulating folding proteins within the GroEL-GroES cavity. Therefore, combinations of soluble or immobilized GroEL, osmolytes and ATP or even ADP are sufficient to refold the test proteins. The first step in the chaperonin/osmolyte process is to form a stable long-lived chaperonin-substrate protein complex in the absence of nucleotide. In the second step, different osmolyte solutions are added along with nucleotides, thus forming a 'folding array' to identify superior folding conditions. The stable chaperonin-substrate protein complex can be concentrated or immobilized prior to osmolyte addition. This procedure prevents-off pathway aggregation during folding/refolding reactions and more importantly allows one to refold proteins at concentrations (approximately mg/ml) that are substantially higher than the critical aggregation concentration for given protein. This technique can be used for successful refolding of proteins from purified inclusion bodies. Recently, other investigators have used our chaperonin/osmolyte method to demonstrate that a mutant protein that misfolds in human disease can be rescued by GroEL/osmolyte system. Soluble or immobilized GroEL can be easily removed from the released folded protein using simple separation techniques. The method allows for isolation of folded monomeric or oligomeric proteins in quantities sufficient for X-ray crystallography or NMR structural determinations.   Хотя GroE chaperonins и osmolytes были использованы отдельно, как белка складные пособий, объединения этих двух методов обеспечивает значительные преимущества для складывания протеинов, которые не могут раз либо osmolytes или chaperonins одиночку. Эта технология быстро идентифицирует начальника складывающиеся условия для решения широкого спектра белков, которые трудно или невозможно раз другими методами. Хотя тестирование широкого применения этого метода мы обнаружили, что osmolytes значительно упростить chaperonin реакции, устраняя требование о совместном chaperonin GroES которая, как правило, участвуют в encapsulating складывания протеинов в GroEL-GroES полость. Таким образом, сочетание растворимого или прикол GroEL, osmolytes и СПС, и даже ADP достаточно для refold испытания белков. Первым шагом в chaperonin / osmolyte процесса является создание стабильных долгоживущих chaperonin-субстрата белка комплекса в отсутствие нуклеотидов. На втором этапе, разные osmolyte решения будут добавлены вместе с нуклеотиды, образующие "складной массив", чтобы определить начальника складные условиях. Стабильная chaperonin-субстрата белка комплекса могут быть сконцентрированы или на прикол до того osmolyte. Эта процедура позволяет-покинуть путь агрегации во время складывания / refolding реакции и, что более важно позволяет refold белков в концентрациях (примерно мг / мл), что значительно выше критической концентрации агрегирования для данного белка. Этот метод может быть использован для успешной refolding белков из очищенных включения органов. Недавно, других следователей, которые воспользовались нашими chaperonin / osmolyte метод, чтобы продемонстрировать, что мутантных белков, что misfolds в болезней человека могут быть спасены GroEL / osmolyte системы. Растворимый или прикол GroEL могут быть легко удалены из освобожденных сложенный белка с использованием простых методов сепарации. Этот метод позволяет изоляции сложенный мономерных или олигомерных белков в количествах, достаточных для рентгеновской кристаллографии или ЯМР структурные порций.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку