Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Dobson RC, Devenish SR, Turner LA, Clifford VR, Pearce FG, Jameson GB, Gerrard JA.
Дата:2005 год, октябрь.

Role of arginine 138 in the catalysis and regulation of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase.

  автоматический перевод
In plants and bacteria, the branch point of (S)-lysine biosynthesis is the condensation of (S)-aspartate-beta-semialdehyde [(S)-ASA] and pyruvate, a reaction catalyzed by dihydrodipicolinate synthase (DHDPS, EC 4.2.1.52). It has been proposed that Arg138, a residue situated at the entrance to the active site of DHDPS, is responsible for binding the carboxyl of (S)-ASA and may additionally be involved in the mechanism of (S)-lysine inhibition. This study tests these assertions by mutation of Arg138 to both histidine and alanine. Following purification, DHDPS-R138H and DHDPS-R138A each showed severely compromised activity (approximately 0.1% that of the wild type), and the apparent Michaelis-Menten constant for (S)-ASA in each mutant, calculated using a pseudo-single substrate analysis, was significantly higher than that of the wild type. This provides good evidence that Arg138 is indeed essential for catalysis and plays a key role in substrate binding. To test whether structural changes could account for the change in kinetic behavior, the solution structure was probed via far-UV circular dichroism, confirming that the mutations at position 138 did not modify secondary structure. The crystal structures of both mutant enzymes were determined, confirming the presence of the mutations and suggesting that Arg138 plays an important role in catalysis: the stabilization of the catalytic triad residues, a motif we have previously demonstrated to be essential for activity. In addition, the role of Arg138 in (S)-lysine inhibition was examined. Both mutant enzymes showed the same IC(50) values as the wild type but different partial inhibition patterns, from which it is concluded that arginine 138 is not essential for (S)-lysine inhibition.   В растения и бактерии, филиал точки (S)-лизина биосинтеза является конденсация (S)-аспартат-бета-semialdehyde [(S)-ASA] и pyruvate, реакция стимулировала к dihydrodipicolinate синтазы (DHDPS, ЕС 4,2. 1,52). Было предложено, чтобы Arg138, остатка расположен на въезде в активном сайте DHDPS, отвечает за обязательными карбоксильных из (S)-АСА ", и может быть дополнительно участвует в механизме (S)-лизина ингибирование. Это исследование испытания этих утверждений мутация Arg138 как гистидина и аланин. После очистки, DHDPS-R138H и DHDPS-R138A каждый показал, серьезно скомпрометирована активности (приблизительно 0,1%, что из дикого типа), и очевидной Михаэлиса-Ментен с константой (S)-ASA в каждой мутанта, рассчитанные с помощью псевдо-единого субстрата анализа, была значительно выше, чем у дикого типа. Это обеспечивает хорошую Arg138 доказательств, что это действительно важно для катализа и играет ключевую роль в субстрате обязательными. Чтобы проверить, будь то структурные изменения могли бы внимание на изменения в кинетическое поведение, решение структура probed через день-УФ dichroism циркуляр, подтверждающий, что мутации в позиции 138, не изменять вторичной структуры. Хрустальная структур обоих мутантных ферментов были определены, подтверждающие наличие таких мутаций, и о том, что Arg138 играет важную роль в катализ: стабилизация каталитической триады остатков, один мотив мы уже продемонстрировали иметь важное значение для деятельности. Кроме того, роль Arg138 в (S)-лизина ингибирование был изучен. Оба мутанта ферментов показал тот же IC (50) ценности, как дикого типа, но разных частичное ингибирование моделей, из которых можно сделать вывод о том, что аргинина 138 не является необходимым для (S)-лизина ингибирование.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку