Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Bucević-Popović V, Pavela-Vrancic M, Dieckmann R, Von Döhren H.
Дата:2005 год, сентябрь.

Relationship between activating and editing functions of the adenylation domain of apo-tyrocidin synthetase 1 (apo-TY1).

  автоматический перевод
Tyrocidine synthetase 1 (TY1), the initial monomodular constituent of the tyrocidine biosynthetic system, exhibits relaxed substrate specificity, however an efficient editing of the mis-activated amino acid provides for fidelity of product formation. We chose to analyse the consequence of single amino acid substitutions, in the amino acid activation site of apo-TY1, on the editing functions of the enzyme. Discrimination between L-Phe and D-Phe by apo-TY1 depends primarily on the editing reaction. Distraction of unnatural amino acid substrates, such as L-PheSer, implies that editing is not designated to select a specific mis-activated amino acid, but instead to discriminate all mis-activated amino acid analogues. It was shown that active site residues which interact with the adenylate are essential for both activation and editing. Substitution of Lys186 with arginine substantially reduces the editing capacity of the protein. Loss of amino acid discrimination ability by the apo-K186T and apo-R416T mutant proteins suggests a role of active site residues in maintaining the structural determinants for substrate selection. Inadequate conformational changes, induced by non-cognate amino acid substrates, promote ATP breakdown yielding P(i) and ADP. Replacement of residue Lys186 or Arg416 enhances ATP hydrolysis implying a role in binding or adjusting of the triphosphate chain for adenylate formation and pyrophosphate cleavage.   Tyrocidine synthetase 1 (TY1), первоначальный monomodular составляющей в tyrocidine biosynthetic системы, выставки смягчены субстрат специфичности, однако эффективного редактирования неправильному активации аминокислот обеспечивает лояльность продукта формирования. Мы выбрали для анализа следствием одного аминокислотных замен, в аминокислотах активации сайт apo-TY1 по редактированию функции фермента. Дискриминация между L-Phe и D-Phe в apo-TY1 зависит прежде всего от изменения реакции. Дистракционный неестественных аминокислотных субстратах, таких, как L-PheSer, означает, что изменение не является назначенным для выбора конкретного неправильной активации аминокислот, но вместо этого к дискриминации всех неправильное действие аминокислотных аналогов. Было показано, что активный сайт остатки, которые взаимодействуют с adenylate имеют важное значение для обеих активации и редактирования. Замена Lys186 с аргинина существенно снижает возможности редактирования белка. Потеря аминокислот дискриминации способность к apo-K186T и apo-R416T мутантных белков предполагает активную роль сайта остатков в поддержании структурных факторов для выбора подложки. Неадекватная конформационных изменений, вызванных, не родственного аминокислотных субстратах, содействовать СПС разбивка приносит P (я) и ДПА. Замена остатков Lys186 или Arg416 повышает СПС гидролиза подразумевает определенную роль в обязательных или корректировки в АТФ цепи для adenylate формирования и pyrophosphate спайности.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку