Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lee JS, Kim JH, Jang IH, Kim HS, Han JM, Kazlauskas A, Yagisawa H, Suh PG, Ryu SH.
Дата:2005 год, октябрь.

Phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate specifically interacts with the phox homology domain of phospholipase D1 and stimulates its activity.

  автоматический перевод
Phospholipase D (PLD), which catalyzes the hydrolysis of phosphatidylcholine to phosphatidic acid and choline, plays key roles in cellular signal transduction by mediating extracellular stimuli including hormones, growth factors, neurotransmitters, cytokines and extracellular matrix molecules. The molecular mechanisms by which domains regulate the activity of PLD--especially the phox homology (PX) domain--have not been fully elucidated. In this study, we have examined the properties of the PX domains of PLD1 and PLD2 in terms of phosphoinositide binding and PLD activity regulation. Interestingly, the PX domain of PLD1, but not that of PLD2, was found to specifically interact with phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate (PtdIns(3,4,5)P3). We found that mutation of the conserved arginine at position 179 of the PLD1 PX domain to lysine or to alanine (R179A or R179K, respectively) disrupts PtdIns(3,4,5)P3 binding. In NIH-3T3 cells, the EGFP-PLD1 PX wild-type domain, but not the two mutants, localized to the plasma membrane after 5-minute treatment with platelet-derived growth factor (PDGF). The enzymatic activity of PLD1 was stimulated by adding PtdIns(3,4,5)P3 in vitro. Treatment with PDGF resulted in the significant increase of PLD1 activity and phosphorylation of the downstream extracellular signal-regulated kinases (ERKs), which was blocked by pre-treatment of HEK 293 cells with phosphoinositide 3-kinase (PI3K) inhibitor after the endogenous PLD2 had been depleted by siRNA specific for PLD2. Nevertheless, both PLD1 mutants (which cannot interact with PtdIns(3,4,5)P3) did not respond to treatment with PDGF. Moreover, PLD1 was activated in HepG2 cells stably expressing the Y40/51 mutant of PDGF receptor that is required for the binding with PI3K. Our results suggest that the PLD1 PX domain enables PLD1 to mediate signal transduction via ERK1/2 by providing a direct binding site for PtdIns(3,4,5)P3 and by activating PLD1.   Фосфолипаза D (ПЗС), в котором слово гидролиза фосфатидилхолина к phosphatidic кислоты и холина, играет ключевую роль в клеточном передача сигнала посреднических внеклеточного стимулов в том числе гормонов, факторов роста, нейротрансмиттеров, цитокинов и молекул внеклеточного матрикса. Молекулярные механизмы, с помощью которых домены регулировать деятельность ПЛД - особенно phox гомологии (ПВ) домен - не были раскрыты в полной мере. В этом исследовании мы изучили свойства внешним областях PLD1 и PLD2 с точки зрения фосфоинозитидного обязательными и ПЛУ деятельности регулирования. Интересно, что ПВ области PLD1, но не в том, что в PLD2, было установлено, конкретно взаимодействовать с phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate (PtdIns (3,4,5) P3). Мы обнаружили, что мутации связанного аргинина в позиции 179 в PLD1 ПВ домен, лизина или аланин (R179A или R179K, соответственно) нарушает PtdIns (3,4,5) P3 обязательными. В NIH-3T3 клеток, EGFP-PLD1 ПВ дикого домен, но не двух мутантов, локализованные для плазменной мембраны после 5 минут обращения с тромбоцитами получаемой фактор роста (PDGF). В ферментативной активности PLD1 было стимулировать, добавив PtdIns (3,4,5) P3 в vitro. Лечение с PDGF в результате значительного увеличения PLD1 деятельности и фосфорилирования вниз внеклеточного сигнала регулируется киназ (ERKs), который был заблокирован до лечения HEK 293 клеток с фосфоинозитид-3-киназы (PI3K) ингибитор после внутреннего была PLD2 были исчерпаны к siRNA, характерные для PLD2. Тем не менее, оба PLD1 мутантов (которые не могут взаимодействовать с PtdIns (3,4,5) P3), не реагировали на лечение PDGF. Кроме того, PLD1 была активирована в HepG2 клеток стабильно выразив Y40/51 мутанта из PDGF рецептора, что требуется для связывания с PI3K. Наши результаты свидетельствуют о том, что PLD1 ПВ домен позволяет PLD1 посредника передача сигнала через ERK1 / 2, обеспечивая прямой обязательной сайт для PtdIns (3,4,5) P3, и, активировав PLD1.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку