Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Masin J, Basler M, Knapp O, El-Azami-El-Idrissi M, Maier E, Konopasek I, Benz R, Leclerc C, Sebo P.
Дата:2005 год, сентябрь.

Acylation of lysine 860 allows tight binding and cytotoxicity of Bordetella adenylate cyclase on CD11b-expressing cells.

  автоматический перевод
The Bordetella adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT, or AC-Hly) forms cation-selective membrane channels and delivers into the cytosol of target cells an adenylate cyclase domain (AC) that catalyzes uncontrolled conversion of cellular ATP to cAMP. Both toxin activities were previously shown to depend on post-translational activation of proCyaA to CyaA by covalent palmitoylation of the internal Lys983 residue (K983). CyaA, however, harbors a second RTX acylation site at residue Lys860 (K860), and the role of K860 acylation in toxin activity is unclear. We produced in E. coli the CyaA-K860R and CyaA-K983R toxin variants having the Lys860 and Lys983 acylation sites individually ablated by arginine substitutions. When examined for capacity to form membrane channels and to penetrate sheep erythrocytes, the CyaA-K860R acylated on Lys983 was about 1 order of magnitude more active than CyaA-K983R acylated on Lys860, although, in comparison to intact CyaA, both monoacylated constructs exhibited markedly reduced activities in erythrocytes. Channels formed in lipid bilayers by CyaA-K983R were importantly less selective for cations than channels formed by CyaA-K860R, intact CyaA, or proCyaA, showing that, independent of its acylation status, the Lys983 residue may play a role in toxin structures that determine the distribution of charged residues at the entry or inside of the CyaA channel. While necessary for activity on erythrocytes, acylation of Lys983 was also sufficient for the full activity of CyaA on CD11b+ J774A.1 monocytes. In turn, acylation of Lys860 alone did not permit toxin activity on erythrocytes, while it fully supported the high-affinity binding of CyaA-K983R to the toxin receptor CD11b/CD18 and conferred on CyaA-K983R a reduced but substantial capacity to penetrate and kill the CD11b+ cells. This is the first evidence that acylation of Lys860 may play a role in the biological activity of CyaA, even if redundant to the acylation of Lys983.   В Bordetella adenylate cyclase токсин-hemolysin (CyaA, ACT, или AC-Hly) формы катионов-селективные мембранные каналы, и обеспечивает в цитозоле целевые клетки один adenylate cyclase домена (AC), что служит катализатором неконтролируемого перехода сотовых СПС в цАМФ. Оба токсина мероприятия были ранее указаны зависеть от пост-трансляционной активации proCyaA к CyaA в ковалентных palmitoylation о внутренней Lys983 остатков (K983). CyaA, однако, размещает второй RTX acylation сайт на остаток Lys860 (K860), и роль K860 acylation в токсина активности остается неясной. Мы производимых в E. коли на CyaA-K860R и CyaA-K983R токсина варианты, имеющие Lys860 и Lys983 acylation сайты индивидуально ablated путем замены аргинина. Когда проверены на способность формы мембраны каналы и выйти на овец эритроцитов, то CyaA-K860R acylated по Lys983 было около 1 порядок более активно, чем CyaA-K983R acylated по Lys860, хотя, по сравнению с неповрежденными CyaA, так monoacylated конструкций выставлены заметно сокращение деятельности в эритроцитах. Каналы формируются в липидах bilayers на CyaA-K983R были менее важно селективно катионов, чем каналы формируются путем CyaA-K860R, нетронутых CyaA или proCyaA, свидетельствующие о том, что, независимо от ее acylation статуса, Lys983 остатки могут играть определенную роль в токсина структур, которые определяют распределение заряженных остатков на въезд или внутренней стороны CyaA канал. Хотя, необходимые для деятельности на эритроциты, acylation из Lys983 был также достаточно для полноценной работы CyaA на CD11b + J774A.1 моноцитов. В свою очередь, acylation из Lys860 только не позволила токсина деятельности на эритроцитах, в то время как она полностью поддерживает на высоком сродство связывания CyaA-K983R на рецептор токсина CD11b/CD18 и возложили на CyaA-K983R меньшей, но значительные возможности для проникновения и убивать на CD11b + клеток. Это первые свидетельства того, что acylation из Lys860 могут играть определенную роль в биологической активности CyaA, даже излишним для acylation из Lys983.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку