Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Satheshkumar PS, Lokesh GL, Murthy MR, Savithri HS.
Дата:2005 год, октябрь.

The role of arginine-rich motif and beta-annulus in the assembly and stability of Sesbania mosaic virus capsids.

  автоматический перевод
Sesbania mosaic virus (SeMV) capsids are stabilized by protein-protein, protein-RNA and calcium-mediated protein-protein interactions. The N-terminal random domain of SeMV coat protein (CP) controls RNA encapsidation and size of the capsids and has two important motifs, the arginine-rich motif (ARM) and the beta-annulus structure. Here, mutational analysis of the arginine residues present in the ARM to glutamic acid was carried out. Mutation of all the arginine residues in the ARM almost completely abolished RNA encapsidation, although the assembly of T=3 capsids was not affected. A minimum of three arginine residues was found to be essential for RNA encapsidation. The mutant capsids devoid of RNA were less stable to thermal denaturation when compared to wild-type capsids. The results suggest that capsid assembly is entirely mediated by CP-dependent protein-protein inter-subunit interactions and encapsidation of genomic RNA enhances the stability of the capsids. Because of the unique structural ordering of beta-annulus segment at the icosahedral 3-folds, it has been suggested as the switch that determines the pentameric and hexameric clustering of CP subunits essential for T=3 capsid assembly. Surprisingly, mutation of a conserved proline within the segment that forms the beta-annulus to alanine, or deletion of residues 48-53 involved in hydrogen bonding interactions with residues 54-58 of the 3-fold related subunit or deletion of all the residues (48-59) involved in the formation of beta-annulus did not affect capsid assembly. These results suggest that the switch for assembly into T=3 capsids is not the beta-annulus. The ordered beta-annulus observed in the structures of many viruses could be a consequence of assembly to optimize intersubunit interactions.   Сесбаниа вируса мозаики (SeMV) capsids стабилизируются на белок-белок, белок-РНК и кальция при посредничестве белок-белковых взаимодействий. В N-терминал случайных области SeMV слой белка (CP) контроль РНК encapsidation и численный состав capsids и имеет два важных мотивов, то аргинина-богатый мотив (ARM), а также бета-кольца структуры. Здесь mutational анализа остатков аргинина в настоящее время в ARM на glutamic кислоты был осуществлен. Мутации всех остатков аргинина в ARM почти полностью отменена РНК encapsidation, хотя собраний Т = 3 capsids не было затронуто. А менее трех остатков аргинина было сочтено необходимым для РНК encapsidation. В мутанта capsids лишена РНК менее стабильной, для тепловой денатурации по сравнению с диким capsids. Полученные результаты свидетельствуют о том, что capsid собраний полностью посредничестве CP-зависимых белок-белок, в-ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ взаимодействия и encapsidation из геномной РНК повышает стабильность в capsids. Благодаря уникальной структурного упорядочения бета-кольца сегмента на icosahedral 3-складки, она была предложена в качестве коммутатора, что определяет pentameric и hexameric группирования CP подразделения необходимы для Т = 3 capsid собраний. Удивительно, мутации в сохранение пролин в той части, которая образует бета-кольца на аланин, или исключение из остатков 48-53, участвующих в водородных связей взаимодействия с остатками 54-58 в 3 раза, связанных подразделения или удаление всех остатков ( 48-59), участвующих в формировании бета-кольца не влияет capsid собраний. Эти результаты свидетельствуют о том, что переключатель для монтажа в Т = 3 capsids не бета-кольца. Заказанный бета-кольца отмечено в структурах многие вирусы могут быть следствием собраний оптимизировать intersubunit взаимодействий.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку