Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Lucumí-Moreno A, Calcagno ML.
Дата:2005 год, октябрь.

On the functional role of Arg172 in substrate binding and allosteric transition in Escherichia coli glucosamine-6-phosphate deaminase.

  автоматический перевод
Glucosamine-6-phosphate deaminase from Escherichia coli (EC 3.5.99.6) is an allosteric enzyme, activated by N-acetylglucosamine 6-phosphate, which converts glucosamine-6-phosphate into fructose 6-phosphate and ammonia. X-ray crystallographic structural models have showed that Arg172 and Lys208, together with the segment 41-44 of the main chain backbone, are involved in binding the substrate phospho group when the enzyme is in the R activated state. A set of mutants of the enzyme involving the targeted residues were constructed to analyze the role of Arg172 and Lys208 in deaminase allosteric function. The mutant enzymes were characterized by kinetic, chemical, and spectrometric methods, revealing conspicuous changes in their allosteric properties. The study of these mutants indicated that Arg172 which is located in the highly flexible motif 158-187 forming the active site lid has a specific role in binding the substrate to the enzyme in the T state. The possible role of this interaction in the conformational coupling of the active and the allosteric sites is discussed.   Глюкозамина-6-фосфат deaminase из Эшерихия титр (ЕС 3.5.99.6) является allosteric фермента, включенный acetylglucosamine N-6-фосфат, который преобразует глюкозамина-6-фосфата во фруктозу 6-фосфата и аммиака. Рентгеновских кристаллографических структурной модели показали, что Arg172 и Lys208 вместе с сегмент 41-44 из главных цепи позвоночника, участвуют в обязательных субстрата phospho группы, когда фермента в Р активированного состояния. Набор мутантов из ферментов, связанных целевых остатков были построены для анализа роли Arg172 и Lys208 в deaminase allosteric функции. В мутантные ферменты характеризуются кинетической, химической, и спектрометрических методов, выявление существенных изменений в их allosteric свойствами. Изучение этих мутантов, что Arg172, который расположен в весьма гибкий мотив 158-187 формирование активной сайт крышка имеет особую роль в обязательный субстратом для фермента в Т государства. Возможная роль этого взаимодействия в конформационные соединение активным и allosteric сайтов обсуждается.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку