Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Chelius D, Rehder DS, Bondarenko PV.
Дата:2005 год, сентябрь.

Identification and characterization of deamidation sites in the conserved regions of human immunoglobulin gamma antibodies.

  автоматический перевод
Deamidation of asparagine residues of biological pharmaceuticals is a major cause of chemical degradation if the compounds are not formulated and stored appropriately. The mechanism of this nonenzymatic chemical reaction has been studied in great detail; however, the identification of deamidation sites in a given protein remains a challenge. In this study, we identified and characterized all deamidation sites in the conserved region of a recombinant monoclonal antibody. The conserved region of this antibody is shared by all human IgGs with the exception of minor differences in the hinge region. Our high-performance liquid chromatography method could separate the succinimide, isoaspartic, and aspartic acid isoforms of peptide fragments generated using trypsin. Each of the isoforms was unambiguously identified using tandem mass spectrometry. Deamidation at the identified four sites was slow for the intact, folded antibody at accelerated degradation conditions (pH 7.5 and 37 degrees C). Deamidation was enhanced after reduction, alkylation, and tryptic digestion, indicating that the three-dimensional structure of the antibody reduced deamidation. Furthermore, after the reduction, alkylation, and tryptic digestion, only 4 of a possible 25 asparagine residues showed deamidation, demonstrating the effect of the primary amino acid sequence, especially the -1 and +1 amino acids flanking the deamidation site. For instance, the amino acid motifs SNG, ENN, LNG, and LNN were found to be more prone to deamidation, whereas the motifs GNT, TNY, YNP, WNS, SNF, CNV, SNT, WNS, FNW, HNA, FNS, SNK, GNV, HNH, SNY, LNW, SNL, NNF, DNA, GNS, and FNR showed no deamidation. Our findings should help predict deamidation sites in proteins and peptides and help develop deamidation-resistant biological therapeutics.   Deamidation из asparagine остатки биологических лекарственных препаратов является одной из основных причин деградации химических соединений, если не сформулирована и хранятся должным образом. Механизм этого nonenzymatic химической реакции были изучены весьма подробно, однако, определение deamidation объектов в той или иной белок остается проблемой. В этом исследовании мы выявили и охарактеризовали все deamidation сайты в сохранение региона в рекомбинантных моноклональных антител. В регионе сохраняется этого антитела, разделяют все права IgGs за исключением незначительных различий в петли региона. Наши высокопроизводительные жидкостной хроматографии метод можно разделить succinimide, isoaspartic и аспарагиновой кислоты изоформ в пептид фрагменты с использованием трипсина. Каждый из изоформ был однозначно определены, используя тандем масс-спектрометрии. Deamidation на указанных четырех местах был медленным для нетронутыми, сложенный антител на ускоренной деградации условий (рН 7,5 и 37 ° C). Deamidation была усилена после сокращения, алкилирования, а триптиха пищеварение, что свидетельствует о том, что трехмерные структуры на антитела сократить deamidation. Кроме того, после сокращения, алкилирования, а триптиха пищеварение, только 4 из 25 возможных asparagine остатки deamidation показали, что свидетельствует о том, из основных аминокислот последовательности, в особенности -1 и +1 аминокислот фланкирующими deamidation на сайте. Например, в аминокислотах мотивы SNG, ENN, СПГ, и LNN, оказались более подверженными deamidation, в то время как мотивы GNT, TNY, YNP, WNS, ОЯТ, ХНОП, SNT, WNS, FNW, HNA, FNS, SNK , GNV, HNH, SNY, LNW, SNL, NNF, ДНК, ГНЦ, и FNR не проявили никакого deamidation. Наши выводы должны помочь спрогнозировать deamidation сайтов в белков и пептидов и помочь разработать deamidation устойчивостью биологических лекарств.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку