Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Brinda KV, Vishveshwara S.
Дата:2005 год, сентябрь.

A network representation of protein structures: implications for protein stability.

  автоматический перевод
This study views each protein structure as a network of noncovalent connections between amino acid side chains. Each amino acid in a protein structure is a node, and the strength of the noncovalent interactions between two amino acids is evaluated for edge determination. The protein structure graphs (PSGs) for 232 proteins have been constructed as a function of the cutoff of the amino acid interaction strength at a few carefully chosen values. Analysis of such PSGs constructed on the basis of edge weights has shown the following: 1), The PSGs exhibit a complex topological network behavior, which is dependent on the interaction cutoff chosen for PSG construction. 2), A transition is observed at a critical interaction cutoff, in all the proteins, as monitored by the size of the largest cluster (giant component) in the graph. Amazingly, this transition occurs within a narrow range of interaction cutoff for all the proteins, irrespective of the size or the fold topology. And 3), the amino acid preferences to be highly connected (hub frequency) have been evaluated as a function of the interaction cutoff. We observe that the aromatic residues along with arginine, histidine, and methionine act as strong hubs at high interaction cutoffs, whereas the hydrophobic leucine and isoleucine residues get added to these hubs at low interaction cutoffs, forming weak hubs. The hubs identified are found to play a role in bringing together different secondary structural elements in the tertiary structure of the proteins. They are also found to contribute to the additional stability of the thermophilic proteins when compared to their mesophilic counterparts and hence could be crucial for the folding and stability of the unique three-dimensional structure of proteins. Based on these results, we also predict a few residues in the thermophilic and mesophilic proteins that can be mutated to alter their thermal stability.   Это исследование мнения каждого белка структуры, как сеть noncovalent связи между аминокислотой стороне сети. Каждый аминокислот в структуре белка является узлом, и численный состав noncovalent взаимодействия между двумя аминокислот оценивается по краю решимость. В структуре белка графики (PSGs) за 232 белки были построены в зависимости от среза из аминокислот взаимодействия силы на нескольких тщательно отобранных ценностей. Анализ таких PSGs построенных на основе края весов показал следующее: 1), The PSGs выставки сложной топологической сети поведения, которые зависят от взаимодействия отсечки ПРГ, выбранной для строительства. 2), переход наблюдается в критический взаимодействия обрезания, во всех белков, как контролируется размер из крупнейших кластерных (гигантские компонент) в графике. Поразительно, этот переход происходит в узком кругу взаимодействия среза для всех белков, независимо от размера или раз топологии. И 3), аминокислот в настройках, что в высшей степени связаны (центральной частоты) были оценены как функция взаимодействия отсечки. Мы видим, что ароматические остатки вместе с аргинина, гистидина, метионина и выступать в качестве сильной узлов при высоких взаимодействия обрезаний, в то время как гидрофобные лейцина и изолейцина остатки будут добавляться в эти центры на малой взаимодействия обрезаний, образуя слабые узлы. В узлов идентифицированы, установлено, играют определенную роль в объединении различных вторичных структурных элементов в высшие структуры белков. Они также внести свой вклад в дополнительной стабильности теплолюбивых белков по сравнению с их коллегами мезофильных и, следовательно, может иметь решающее значение для складывания и стабильности в уникальной трехмерной структуры белков. Исходя из этих результатов, мы также предсказать несколько остатков в теплолюбивых и мезофильные белки, которые могут быть мутировавший изменить их термической стабильности.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку