Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Tiso M, Konas DW, Panda K, Garcin ED, Sharma M, Getzoff ED, Stuehr DJ.
Дата:2005 год, сентябрь.

C-terminal tail residue Arg1400 enables NADPH to regulate electron transfer in neuronal nitric-oxide synthase.

  автоматический перевод
The neuronal nitric-oxide synthase (nNOS) flavoprotein domain (nNOSr) contains regulatory elements that repress its electron flux in the absence of bound calmodulin (CaM). The repression also requires bound NADP(H), but the mechanism is unclear. The crystal structure of a CaM-free nNOSr revealed an ionic interaction between Arg(1400) in the C-terminal tail regulatory element and the 2'-phosphate group of bound NADP(H). We tested the role of this interaction by substituting Ser and Glu for Arg(1400) in nNOSr and in the full-length nNOS enzyme. The CaM-free nNOSr mutants had cytochrome c reductase activities that were less repressed than in wild-type, and this effect could be mimicked in wild-type by using NADH instead of NADPH. The nNOSr mutants also had faster flavin reduction rates, greater apparent K(m) for NADPH, and greater rates of flavin auto-oxidation. Single-turnover cytochrome c reduction data linked these properties to an inability of NADP(H) to cause shielding of the FMN module in the CaM-free nNOSr mutants. The full-length nNOS mutants had no NO synthesis in the CaM-free state and had lower steady-state NO synthesis activities in the CaM-bound state compared with wild-type. However, the mutants had faster rates of ferric heme reduction and ferrous heme-NO complex formation. Slowing down heme reduction in R1400E nNOS with CaM analogues brought its NO synthesis activity back up to normal level. Our studies indicate that the Arg(1400)-2'-phosphate interaction is a means by which bound NADP(H) represses electron transfer into and out of CaM-free nNOSr. This interaction enables the C-terminal tail to regulate a conformational equilibrium of the FMN module that controls its electron transfer reactions in both the CaM-free and CaM-bound forms of nNOS.   В нейронов оксида азота-синтазы (nNOS) flavoprotein домена (nNOSr) содержит нормативные элементы, которые подавляют его поток электронов в отсутствие связано calmodulin (CaM). Репрессии также требует обязательность NADP (H), но этот механизм не ясен. В кристаллической структуры в CaM-бесплатно nNOSr выявили ионного взаимодействия между Арг (1400) в С-терминал хвост элементом регулирования и 2'-фосфатной группы связаны NADP (H). Мы протестировали роль этого взаимодействия, заменив Сер и Глу для Арг (1400) в nNOSr и в полной длины nNOS фермента. В CaM-бесплатно nNOSr мутантов в цитохром с редуктазы мероприятий, которые были меньше репрессированных, чем в дикого, и этот эффект может быть mimicked в дикого, используя NADH вместо NADPH. В nNOSr мутантов также быстрее flavin уменьшения ставок, более вероятные K (м) на NADPH, и более ставок flavin авто-окисления. Single-товарооборот с цитохром данные по сокращению этих свойств связано с неспособностью NADP (H) к делу защиты в FMN модуля в CaM-бесплатно nNOSr мутантов. Полная длина nNOS мутантов нет НЕТ синтеза в CaM-свободном состоянии, и ниже стационарной NO обобщение деятельности в CaM-связанном состоянии по сравнению с диким. Вместе с тем, мутанты были быстрее темпов сокращения heme железа и цветных heme-NO сложные образования. Замедление heme сокращение R1400E nNOS с CaM аналогов привела свое НЕТ обобщение деятельности обратно до нормального уровня. Наши исследования показывают, что Арг (1400) -2 '-фосфат взаимодействия является средством, с помощью которого связаны NADP (H) represses электронного перевода в страну и из CaM-бесплатно nNOSr. Это взаимодействие позволяет C-терминала хвост регулировать конформационные равновесия один из FMN модуль, который контролирует ее электрона передачи реакций как в CaM-бесплатно и CaM-обязательность формы nNOS.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку