Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Alteration of substrate specificity by replacement of Asn149 with Asp.López V, Alarcón R, Orellana MS, Enríquez P, Uribe E, Martínez J, Carvajal N.
Дата:2005 год, сентябрь.

Insights into the interaction of human arginase II with substrate and manganese ions by site-directed mutagenesis and kinetic studies.

  автоматический перевод
To examine the interaction of human arginase II (EC 3.5.3.1) with substrate and manganese ions, the His120Asn, His145Asn and Asn149Asp mutations were introduced separately. About 53% and 95% of wild-type arginase activity were expressed by fully manganese activated species of the His120Asn and His145Asn variants, respectively. The K(m) for arginine (1.4-1.6 mM) was not altered and the wild-type and mutant enzymes were essentially inactive on agmatine. In contrast, the Asn149Asp mutant expressed almost undetectable activity on arginine, but significant activity on agmatine. The agmatinase activity of Asn149Asp (K(m) = 2.5 +/- 0.2 mM) was markedly resistant to inhibition by arginine. After dialysis against EDTA, the His120Asn variant was totally inactive in the absence of added Mn(2+) and contained < 0.1 Mn(2+).subunit(-1), whereas wild-type and His145Asn enzymes were half active and contained 1.1 +/- 0.1 Mn(2+).subunit(-1) and 1.3 +/- 0.1 Mn(2+).subunit(-1), respectively. Manganese reactivation of metal-free to half active species followed hyperbolic kinetics with K(d) of 1.8 +/- 0.2 x 10(-8) M for the wild-type and His145Asn enzymes and 16.2 +/- 0.5 x 10(-8) m for the His120Asn variant. Upon mutation, the chromatographic behavior, tryptophan fluorescence properties (lambda(max) = 338-339 nm) and sensitivity to thermal inactivation were not altered. The Asn149-->Asp mutation is proposed to generate a conformational change responsible for the altered substrate specificity of arginase II. We also conclude that, in contrast with arginase I, Mn(2+) (A) is the more tightly bound metal ion in arginase II.   Для изучения взаимодействия человека arginase II (ЕС 3.5.3.1), с подложкой и ионами марганца, то His120Asn, His145Asn и Asn149Asp мутаций были представлены отдельно. О 53% и 95% от дикого arginase деятельности были выражены в полной мере марганца в действие видов на His120Asn и His145Asn вариантов, соответственно. В K (м) для аргинина (1.4-1.6 мМ), не изменили и дикого и мутантных ферментов, в основном бездействуют по agmatine. В отличие от этого, Asn149Asp мутанта выразили почти незаметного деятельности по аргинина, но и значительным мероприятием по agmatine. В agmatinase деятельности Asn149Asp (K (м) = 2,5 + / - 0,2 мМ) был заметно устойчив к ингибированию в аргинина. После диализа против ЭДТА, в His120Asn вариант был полностью бездействуют в отсутствие добавил, Mn (2 +) и содержит <0,1 Mn (2 +). ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ (-1), в то время дикого и His145Asn ферментов были половина активных и содержит 1,1 + / - 0,1 Mn (2 +). ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ (-1) и 1,3 + / - 0,1 Mn (2 +). ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ (-1), соответственно. Марганец возобновление металла-бесплатно до половины активных видов следуют гиперболических кинетика с K (г) 1,8 + / - 0,2 х 10 (-8) M для дикого и His145Asn ферментов и 16,2 + / - 0,5 х 10 (-8 ) м для His120Asn вариант. По мутации, на хроматографическое поведение, триптофана флуоресценции свойств (лямбда (макс.) = 338-339 нм) и чувствительность к тепловой инактивации не были изменены. В Asn149 -> Асп мутации Предлагается создать конформационные изменения, ответственных за изменения подложки специфику arginase II. Мы также заключить, что, в отличие от arginase I, Mn (2 +) (A), является более тесно связаны ионов металлов в arginase II.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку