Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Guillén Schlippe YV, Hedstrom L.
Дата:2005 год, сентябрь.

Is Arg418 the catalytic base required for the hydrolysis step of the IMP dehydrogenase reaction?.

  автоматический перевод
The first committed step of guanine nucleotide biosynthesis is the oxidation of inosine 5'-monophosphate (IMP) to xanthosine 5'-monophosphate (XMP) catalyzed by IMP dehydrogenase. The reaction involves the reduction of NAD(+) with the formation of a covalent enzyme intermediate (E-XMP). Hydrolysis of E-XMP requires the enzyme to adopt a closed conformation and is rate-limiting. Thr321, Arg418, and Tyr419 are candidates for the residue that activates water. The substitution of Thr321 has similar, but small, effects on both the hydride transfer and hydrolysis steps. This result suggests that Thr321 influences the reactivity of Cys319, either through a direct interaction or by stabilizing the structure of the active site loop. The hydrolysis of E-XMP is accelerated by the deprotonation of a residue with a pK(a) of approximately 8. A similar deprotonation stabilizes the closed conformation; this residue has a pK(a) of >or=6 in the closed conformation. The substitution of Tyr419 with Phe does not change the pH dependence of either the hydrolysis of E-XMP or the conformational change, which suggests that Tyr419 is not the residue that activates water. In contrast, the conformational change becomes pH-independent when Arg418 is substituted with Gln. Lys can replace the function of Arg418 in the hydrolysis reaction but does not stabilize the closed conformation. The simplest explanation for these observations is that Arg418 serves as the base that activates water in the IMPDH reaction.   Первый шаг совершено гуаниновых биосинтеза нуклеотидов является окисление inosine 5'-monophosphate (ПО) для xanthosine 5'-monophosphate (XMP) стимулировала к IMP дегидрогеназа. Реакция предполагает сокращение NAD (+) с созданием промежуточных ковалентных фермента (E-XMP). Гидролиз E-XMP требует фермента принять закрытые конформации, и ограничение скорости. Thr321, Arg418 и Tyr419 являются кандидатами на остаток, что активирует воду. Замена Thr321 имеет аналогичные, но небольшой, воздействие на обе гидрид передачи и гидролиза шаги. Этот результат свидетельствует о том, что Thr321 влияет на реактивность Cys319, либо с помощью прямого взаимодействия или стабилизацию структуры активного сайт петли. В гидролиза E-XMP ускоряется в deprotonation от остатка с pK (а) примерно 8. Аналогичная deprotonation стабилизирует закрытых конформации; этот остаток имеет pK (а)> или = 6 в закрытом конформацию. Замена Tyr419 с Phe не меняет рН зависимость либо гидролиз E-XMP или конформационные изменения, что позволяет предположить, что Tyr419 не вычетов, что активирует воду. В отличие от этого, конформационные изменения рН-становится независимым, когда Arg418 замещается с Gln. Лис может заменить функция Arg418 в реакцию гидролиза, но не стабилизировать закрытые конформацию. Простейшее объяснение этих наблюдений состоит в том, что Arg418 служит в качестве базы, которая активизирует воды в IMPDH реакции.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку