Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:de Mattia F, Savelkoul PJ, Kamsteeg EJ, Konings IB, van der Sluijs P, Mallmann R, Oksche A, Deen PM.
Дата:2005 год, август.

Lack of arginine vasopressin-induced phosphorylation of aquaporin-2 mutant AQP2-R254L explains dominant nephrogenic diabetes insipidus.

  автоматический перевод
Water homeostasis in humans is regulated by vasopressin, which induces the translocation of homotetrameric aquaporin-2 (AQP2) water channels from intracellular vesicles to the apical membrane of renal principal cells. For this process, phosphorylation of AQP2 at S256 by cAMP-dependent protein kinase A is thought to be essential. Mutations in the AQP2 gene cause recessive and dominant nephrogenic diabetes insipidus (NDI), a disease in which the kidney is unable to concentrate urine in response to vasopressin. Here, a family in which dominant NDI was caused by an exchange of arginine 254 by leucine in the intracellular C terminus of AQP2 (AQP2-R254L), which destroys the protein kinase A consensus site, was identified. Expressed in oocytes, AQP2-R254L appeared to be a functional water channel but was impaired in its transport to the cell surface to the same degree as AQP2-S256A, which mimics nonphosphorylated AQP2. In polarized renal cells, AQP2-R254L was retained intracellularly and was distributed similarly as AQP2-S256A or wild-type AQP2 in unstimulated cells. Upon co-expression in MDCK cells, AQP2-R254L interacted with and retained wild-type AQP2 in intracellular vesicles. Furthermore, AQP2-R254L had a low basal phosphorylation level, which was not increased with forskolin, and mimicking constitutive phosphorylation in AQP2-R254L with the S256D mutation shifted its expression to the basolateral and apical membrane. These data indicate that dominant NDI in this family is due to a R254L mutation, resulting in the loss of arginine vasopressin-mediated phosphorylation of AQP2 at S256, and illustrates the in vivo importance of phosphorylation of AQP2 at S256 for the first time.   Водного гомеостаза в организме человека регулируется вазопрессина, который побуждает транслокации homotetrameric aquaporin-2 (AQP2) водных каналов из внутриклеточных везикул в апикальной мембраны почечной главных клеток. Для этого процесса фосфорилирования AQP2 на S256 в цАМФ-зависимых протеин киназа А это считается необходимым. Мутации в генных AQP2 причиной спада и доминирующей nephrogenic диабета insipidus (НДИ), болезнь, в котором почки не в состоянии сосредоточиться мочи в ответ на вазопрессина. Здесь семья, в которой доминирующее НДИ была вызвана обмена аргинина 254 на лейцина в внутриклеточных С русло из AQP2 (AQP2-R254L), который разрушает белок киназы Консенсус-сайт, выявлено не было. Выразил в ооцитах, AQP2-R254L, как представляется, является функциональной воды канала, но нарушения в ходе перевозки на поверхности клеток в такой же степени, как AQP2-S256A, который имитирует nonphosphorylated AQP2. В поляризованных почечных клеток, AQP2-R254L был сохранен intracellularly и был распространен также в качестве AQP2-S256A или дикого AQP2 в unstimulated клеток. После совместного выражения в клетках MDCK, AQP2-R254L взаимодействует с и сохранить дикого AQP2 в внутриклеточных везикул. Кроме того, AQP2-R254L, имеют низкий уровень базальной фосфорилирования, который был не увеличился с форсколином, и mimicking учредительных фосфорилирования AQP2-R254L с S256D мутации переключило свое выражение в basolateral и апикальной мембраны. Эти данные свидетельствуют о том, что доминирующим НДИ в этой семье из-за R254L мутации, что приводит к потере аргинина-вазопрессина при посредничестве фосфорилирования AQP2 на S256, и свидетельствует о живом важность фосфорилирования AQP2 на S256 в первый раз.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку