Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Yoo D, Fang L, Mason A, Kim BY, Welling PA.
Дата:2005 год, август.

A phosphorylation-dependent export structure in ROMK (Kir 1.1) channel overrides an endoplasmic reticulum localization signal.

  автоматический перевод
The cell surface density of functional Kir1.1 (ROMK, KCNJ1) channels in the renal collecting duct is precisely regulated to maintain potassium balance. Here, we explore the mechanism by which phosphorylation of Kir1.1a serine 44 controls plasmalemma expression. Studies in Xenopus oocytes, expressing wild-type, phosphorylation mimic (S44D), or phosphorylation null (S44A) Kir1.1a, revealed that phosphorylation of serine 44 is required to stimulate traffic of newly synthesized channels to the plasma membrane through a brefeldin A-sensitive pathway. ROMK channels were found to acquire mature glycosylation in a serine 44 phosphorylation-dependent manner, consistent with a phosphorylation-dependent trafficking step within the endoplasmic reticulum/Golgi. Serine 44 neighbors a string of three "RXR" motifs, reminiscent of basic trafficking signals involved in directing early transport steps within the secretory pathway. Replacement of the arginine residues with alanine (R35A, R37A, R39A, R41A, or all Arg to Ala) did not restore cell surface expression of the phospho-null S44A channel, making it unlikely that phosphorylation abrogates a nearby RXR-type endoplasmic reticulum (ER) localization signal. Instead, analysis of the compound S44D phospho-mimic mutants revealed that the neighboring arginine residues are also necessary for cell surface expression, identifying a structure that determines export in the biosynthetic pathway. Suppressor mutations in a putative dibasic ER retention signal, located within the cytoplasmic C terminus (K370A, R371A), restored cell surface expression of the phospho-null S44A channel to levels exhibited by the phospho-mimic S44D channel. Taken together, these studies indicate that phosphorylation of Ser44 drives an export step within the secretory pathway to override an independent endoplasmic reticulum localization signal.   Ячейка поверхностной плотности функциональных Kir1.1 (ROMK, KCNJ1) каналов в почечный сбор в дымовой трубе именно регулируется для поддержания баланса калия. Здесь мы изучить механизм, с помощью которого фосфорилирования Kir1.1a серин 44 контроля плазмалемме выражения. Исследования, проведенные в ооцитах Xenopus, выразив дикого, внешне имитирующие фосфорилирование (S44D), или фосфорилирование недействительными (S44A) Kir1.1a, показали, что фосфорилирование серин 44 необходим для стимулирования движения вновь синтезированных каналов для плазменной мембраны с помощью brefeldin A - чувствительных путь. ROMK каналы были обнаружены приобретать зрелые glycosylation в серин 44 фосфорилирования-зависимых образом, в соответствии с фосфорилирования в зависимости от оборота шаг в эндоплазматического ретикулума / Гольджи. Серине 44 соседей строка из трех "RXR" мотивы, напоминающие основные сигналы торговли, участвующих в управлении начале транспорта шаги в секреторных путь. Сменные из остатков аргинина с аланин (R35A, R37A, R39A, R41A, или все Арг в Ала), не восстановить поверхности клеток выражения из phospho-нулевой S44A канала, что делает его маловероятным, что фосфорилирование аннулирует неподалеку RXR типа эндоплазматического ретикулума ( ER) локализации сигнала. Вместо этого анализ комплекса S44D phospho-имитировать мутантов показало, что соседние аргинина остатков также необходима для клеточной поверхности выражения, определения структуры, которая определяет экспорт в biosynthetic путь. Suppressor мутаций в putative dibasic ER удержание сигнала, расположенных в цитоплазматических С русло (K370A, R371A), восстановление клеток поверхности выражения из phospho-нулевой S44A канала до уровня выставлены на phospho-имитировать S44D канал. Взятые вместе, эти исследования указывают на то, что фосфорилирование Ser44 диски на экспорт шаг в секреторных путь перекрыть независимым эндоплазматического ретикулума локализации сигнала.

к списку статей за 2005 год (en)

в библиотеку