Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Cristina Ravanal M, Flores M, Perez E, Aroca F, Cardemil E.
Дата:2004 год, июнь.

Saccharomyces cerevisiae phosphoenolpyruvate carboxykinase: relevance of arginine 70 for catalysis.

  автоматический перевод
Saccharomyces cerevisiae phosphoenolpyruvate (PEP) carboxykinase is a key enzyme of the gluconeogenic pathway and catalyzes the decarboxylation of oxaloacetate and transfer of the gamma-phosphoryl group of ATP to yield PEP, ADP, and CO2 in the presence of a divalent metal ion. Previous experiments indicate that mutation of amino acid residues at metal site 1 decrease the enzyme catalytic efficiency and the affinity of the protein for PEP, evidencing the relevance of hydrogen-bond interactions between PEP and water molecules of the first coordination sphere of the metal ion for catalysis [Biochemistry 41 (2002) 12763]. To further understand the function of amino acid residues located in the PEP binding site, we have now addressed the catalytic importance of Arg70, whose guanidinium group is close to the PEP carboxyl group. Arg70 mutants of PEP carboxykinase were prepared, and almost unaltered kinetic parameters were found for the Arg70Lys PEP carboxykinase, while a decrease in 4-5 orders of magnitude for the catalytic efficiency was detected for the Arg70Gln and Arg70Met altered enzymes. To evaluate the enzyme interaction with PEP, the phosphopyridoxyl-derivatives of wild type, Arg70Lys, Arg70Gln, and Arg70Met S. cerevisiae PEP carboxykinase were prepared, and the change in the fluorescence emission of the probe upon PEP binding was used to obtain the dissociation equilibrium constant of the corresponding derivatized enzyme-PEP-Mn2+ complex. The titration experiments showed that a loss in 2.1 kcal/mol in PEP binding affinity is produced in the Arg70Met and Arg70Gln mutant enzymes. It is proposed that the electrostatic interaction between the guanidinium group of Arg70 and the carboxyl group of PEP is important for PEP binding and for further steps in catalysis.   Saccharomyces cerevisiae phosphoenolpyruvate (ОПТОСОЗ) carboxykinase является одним из ключевых ферментов из gluconeogenic путь, и слово декарбоксилирование oxaloacetate и передачи гамма-фосфорил группы СПС, в результате ОПТОСОЗ, АОД, и CO2 в присутствии членов divalent ионов металлов. Предыдущие эксперименты свидетельствуют о том, что мутация аминокислотных остатков металла на сайте 1 уменьшение фермента каталитической эффективности и близости белка для ОПТОСОЗ, доказывающего актуальность водородные связи между ОПТОСОЗ и молекулами воды в первой координационной сфере металла для ионов катализ [Биохимия 41 (2002) 12763]. Для более глубокого понимания функций аминокислотных остатков, расположенных в ОПТОСОЗ обязательного сайта, который мы сейчас имя стимулирующее значение Arg70, чьи guanidinium группа близка к ОПТОСОЗ карбоксильных группы. Arg70 мутантов ППК carboxykinase были подготовлены, и почти в неизменном виде кинетических параметров, были найдены на Arg70Lys ОПТОСОЗ carboxykinase, в то время как уменьшение в 4-5 порядков для каталитической эффективности был обнаружен на Arg70Gln и Arg70Met изменения ферментов. Для оценки фермента взаимодействия с ОПТОСОЗ, в phosphopyridoxyl-производные от дикого типа, Arg70Lys, Arg70Gln и Arg70Met С. cerevisiae ОПТОСОЗ carboxykinase были подготовлены, и в изменении флуоресценции выбросов зонд после обязательного ОПТОСОЗ была использована для получения равновесия диссоциации константа соответствующего дериватные фермента-ОПТОСОЗ-Mn2 + сложным. Титрование эксперименты показали, что потери в 2,1 ккал / моль в ОПТОСОЗ аффинностью производится в Arg70Met и Arg70Gln мутантных ферментов. Он предложил, чтобы электростатического взаимодействия между guanidinium группы Arg70 и карбоксильных группы ППК имеет важное значение для ОПТОСОЗ обязательными и для дальнейших шагов в катализ.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку