Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Kisselev OG, Downs MA, McDowell JH, Hargrave PA.
Дата:2004 год, сентябрь.

Conformational changes in the phosphorylated C-terminal domain of rhodopsin during rhodopsin arrestin interactions.

  автоматический перевод
Phosphorylation of activated G-protein-coupled receptors and the subsequent binding of arrestin mark major molecular events of homologous desensitization. In the visual system, interactions between arrestin and the phosphorylated rhodopsin are pivotal for proper termination of visual signals. By using high resolution proton nuclear magnetic resonance spectroscopy of the phosphorylated C terminus of rhodopsin, represented by a synthetic 7-phosphopolypeptide, we show that the arrestin-bound conformation is a well ordered helix-loop structure connected to rhodopsin via a flexible linker. In a model of the rhodopsin-arrestin complex, the phosphates point in the direction of arrestin and form a continuous negatively charged surface, which is stabilized by a number of positively charged lysine and arginine residues of arrestin. Opposite to the mostly extended structure of the unphosphorylated C-terminal domain of rhodopsin, the arrestin-bound C-terminal helix is a compact domain that occupies a central position between the cytoplasmic loops and occludes the key binding sites of transducin. In conjunction with other binding sites, the helix-loop structure provides a mechanism of shielding phosphates in the center of the rhodopsin-arrestin complex and appears critical in guiding arrestin for high affinity binding with rhodopsin.   Фосфорилирования активации G-белков-рецепторов в сочетании и последующее связывание arrestin знака крупных молекулярных событий гомологичные десенсибилизации. В зрительной системы, взаимодействие между arrestin и фосфорилированные родопсина имеют важнейшее значение для надлежащего прекращения визуальных сигналов. Используя высокое разрешение протонной ядерной магнитно-резонансной спектроскопии в фосфорилированные С русло от родопсина, представляет собой синтетический 7-phosphopolypeptide, мы показываем, что arrestin рамками конформации хорошо распорядился спиралью контура структуры, связанные с родопсина через гибкий компоновщиком. В модели родопсина-arrestin комплекса, фосфаты точки в направлении arrestin и образовывать непрерывную отрицательно заряженных поверхности, который стабилизировался ряд положительно заряженного лизина и аргинина остатки arrestin. В отличие от преимущественно продлен структуры в unphosphorylated C-терминала области родопсина, в arrestin рамками C-терминала спирали является компактной домена, который занимает центральное место между цитоплазматической петли и occludes ключевых обязательных сайтах transducin. В сочетании с другими обязательными сайты, на спирали-петли структура обеспечивает механизм защиты фосфатов в центре родопсина-arrestin сложной и критической, как в руководстве arrestin высокого родство с обязательным родопсина.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку