Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Yegneswaran S, Mesters RM, Fernandez JA, Griffin JH.
Дата:2004 год, август.

Prothrombin residues 473-487 contribute to factor Va binding in the prothrombinase complex.

  автоматический перевод
To identify sequences in prothrombin (fII) involved in prothrombinase complex (fXa.fVa.fII.phospholipids) assembly, synthetic peptides based on fII sequences were prepared and screened for their ability to inhibit factor Xa (fXa)-induced clotting of normal plasma. The fII peptide (PT473-487, homologous to chymotrypsin residues 149D-163) potently inhibited plasma clotting assays and prothrombinase activity, with 50% inhibition of 12 and 10 microm peptide, respectively. Prothrombinase inhibition by PT473-487 was factor Va (fVa)-dependent and sequence-specific, because the peptide did not inhibit fII activation in the absence of fVa, and a scrambled sequence peptide, PT473-487SCR, was not inhibitory. Peptide PT473-487 did not inhibit the amidolytic activities of fXa and thrombin, suggesting that the peptide did not alter the integrity of their active sites. To determine whether PT473-487 interacted directly with fVa, fluorescein-labeled fVa (Fl-fVa) was prepared. When PT473-487 was titrated into samples containing phospholipid-bound Fl-fVa, the peptide increased fluorescein anisotropy (EC(50) at 3 microm peptide), whereas the control peptide PT473-487SCR did not alter the anisotropy, suggesting a direct binding interaction between PT473-487 and Fl-fVa. These functional and spectroscopic data suggest that fII residues 473-487 provide fVa-binding sites and mediate interactions between fVa and fII in the prothrombinase complex.   Для определения последовательности в протромбина (fII), участвующих в prothrombinase комплекса (fXa.fVa.fII.phospholipids) собраний, синтетических пептидов на основе fII последовательностей были подготовлены и проверенной на их способность сдерживать фактор Ха (fXa)-индуцированной коагуляции обычной плазмы. В fII пептид (PT473-487, гомологичные chymotrypsin остатки 149D-163) potently препятствует плазменной коагуляции тесты и prothrombinase деятельности, с 50% ингибирования от 12 и 10 microm пептид, соответственно. Prothrombinase ингибирование на PT473-487 является фактором Ва (fVa)-зависит и последовательность конкретных, потому что пептид не препятствовать fII активации при отсутствии fVa, и scrambled последовательность пептида, PT473-487SCR, не тормозящей. Пептиде PT473-487 не помешает amidolytic деятельности fXa и тромбина, что свидетельствует о том, что пептид не изменяют целостность своих активных сайтов. Чтобы определить, является ли PT473-487 взаимодействует непосредственно с fVa, флуоресцеина-помечены fVa (Фл-fVa) был подготовлен. Когда PT473-487 был titrated в образцах, содержащих фосфолипидный рамками Фл-fVa, то пептид увеличилось флуоресцеина анизотропии (ЕС (50) на 3 microm пептид), в то время как контроль пептид PT473-487SCR не изменит анизотропии, предлагая прямое обязательного взаимодействия между PT473-487 и эшелонами-fVa. Эти функциональные и спектроскопические данные свидетельствуют о том, что fII остатки 473-487 предоставить fVa-сайты связывания и посредником между fVa и fII в prothrombinase комплекса.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку