Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Tanaka K, Suzuki T.
Дата:2004 год, август.

Role of amino-acid residue 95 in substrate specificity of phosphagen kinases.

  автоматический перевод
The purpose of this study is to elucidate the mechanisms of guanidine substrate specificity in phosphagen kinases, including creatine kinase (CK), glycocyamine kinase (GK), lombricine kinase (LK), taurocyamine kinase (TK) and arginine kinase (AK). Among these enzymes, LK is unique in that it shows considerable enzyme activity for taurocyamine in addition to its original target substrate, lombricine. We earlier proposed several candidate amino acids associated with guanidine substrate recognition. Here, we focus on amino-acid residue 95, which is strictly conserved in phosphagen kinases: Arg in CK, Ile in GK, Lys in LK and Tyr in AK. This residue is not directly associated with substrate binding in CK and AK crystal structures, but it is located close to the binding site of the guanidine substrate. We replaced amino acid 95 Lys in LK isolated from earthworm Eisenia foetida with two amino acids, Arg or Tyr, expressed the modified enzymes in Escherichia coli as a fusion protein with maltose-binding protein, and determined the kinetic parameters. The K95R mutant enzyme showed a stronger affinity for both lombricine (Km=0.74 mM and kcat/Km=19.34 s(-1) mM(-1)) and taurocyamine (Km=2.67 and kcat/Km=2.81), compared with those of the wild-type enzyme (Km=5.33 and kcat/Km=3.37 for lombricine, and Km=15.31 and kcat/ Km=0.48for taurocyamine). Enzyme activity of the other mutant, K95Y, was dramatically altered. The affinity for taurocyamine (Km=1.93 and kcat/Km=6.41) was enhanced remarkably and that for lombricine (Km=14.2 and kcat/Km=0.72) was largely decreased, indicating that this mutant functions as a taurocyamine kinase. This mutant also had a lower but significant enzyme activity for the substrate arginine (Km=33.28 and kcat/Km=0.01). These results suggest that Eisenia LK is an inherently flexible enzyme and that substrate specificity is strongly controlled by the amino-acid residue at position 95.   Цель данного исследования заключается в том, чтобы пролить свет на механизмы гуанидингидрохлорида субстрата конкретности в phosphagen киназ, в том числе креатин киназы (CK), glycocyamine киназы (ГК), lombricine киназы (LK), taurocyamine киназы (ТЗ) и аргинина киназы (АК). Среди этих ферментов, LK уникален тем, что он показывает значительную активность ферментов для taurocyamine в дополнение к своей первоначальной цели субстрата, lombricine. Мы ранее предложила несколько кандидатов аминокислоты, связанные с гуанидингидрохлорида субстрата признания. Здесь мы ориентируемся на амино-кислотных остатков 95, который строго сохраняется в phosphagen киназ: Арг в CK, Иль в Г.К., Лис в LK и Tyr в АК. Этот остаток, не связанные непосредственно с субстрата обязательного CK и АК кристально структур, но она находится в непосредственной близости к обязательной сайт в гуанидингидрохлорида подложки. Мы заменены аминокислот 95 Лис в LK изолированы от земляных Eisenia foetida с двумя аминокислотами, Арг или Tyr, выраженные изменения ферментов в Эшерихия коли как синтеза белка в мальтозу обязательного белка, и определила кинетических параметров. В K95R мутантного фермента показал сильнее склонность к так lombricine (Км = 0,74 мМ и kcat / км = 19,34 с (-1) мМ (-1)) и taurocyamine (Км = 2,67 и kcat / км = 2,81), по сравнению с теми, из дикого фермента (Км = 5,33 и kcat / км = 3,37 для lombricine, а км = 15,31 и kcat / км = 0.48for taurocyamine). Ферментных деятельности других мутанта, K95Y, было резко изменено. В близость к taurocyamine (Км = 1,93 и kcat / км = 6,41) был более удивительно, что и для lombricine (км = 14,2 и kcat / км = 0,72) была в значительной степени снизилась, что свидетельствует о том, что функции этого мутанта, как taurocyamine киназы. Это-мутант также имел более низкий, но существенное активность фермента на субстрат аргинина (км = 33,28 и kcat / км = 0,01). Эти результаты свидетельствуют о том, что Eisenia LK является присуща гибкость фермента и субстрата, что специфика глубоко под контролем амино-кислотных остатков в позиции 95.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку