Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Sampaleanu LM, Codding PW, Lobsanov YD, Tsai M, Smith GD, Horvatin C, Howell PL.
Дата:2004 год, декабрь.

Structural studies of duck delta2 crystallin mutants provide insight into the role of Thr161 and the 280s loop in catalysis.

  автоматический перевод
Delta crystallin, a taxon-specific crystallin present in avian eye lenses, is homologous to the urea cycle enzyme ASL (argininosuccinate lyase). Although there are two delta crystallin isoforms in duck lenses, ddeltac1 (duck delta1 crystallin) and ddeltac2 (duck delta2 crystallin), only ddeltac2 is catalytically active. Previous structural studies have suggested that residues Ser283 and His162 in the multi-subunit active site of ddeltac2/ASL are the putative catalytic acid/base, while the highly conserved, positively charged Lys289 is thought to help stabilize the carbanion intermediate. The strict conservation of a small hydroxy-containing residue (Thr or Ser) at position 161 adjacent to the putative catalytic base, as well as its proximity to the substrate in the S283A ddeltac2 enzyme-substrate complex, prompted us to investigate further the role this residue. Structures of the active T161S and inactive T161D ddeltac2 mutants, as well as T161D complexed with argininosuccinate, have been determined to 2.0 A resolution. The structures suggest that a hydroxy group is required at position 161 to help correctly position the side chain of Lys289 and the fumarate moiety of the substrate. Threonine is probably favoured over serine, because the interaction of its methyl group with Leu206 would restrict its conformational flexibility. Residues larger than Thr or Ser interfere with substrate binding, supporting previous suggestions that correct positioning of the substrate's fumarate moiety is essential for catalysis to occur. The presence of the 280s loop (i.e. a loop formed by residues 270-290) in the 'open' conformation suggests that loop closure, thought to be essential for sequestration of the substrate, may be triggered by the formation of the carbanion or aci-carboxylate intermediates, whose charge distribution more closely mimics that of the sulphate ion found in the active-site region of the inactive ddeltac1. The 280s loop in ddeltac1 is in the closed conformation.   Дельта crystallin, таксона конкретных crystallin в птичий глаз линз, является гомологичные мочевины в цикле фермента ASL (argininosuccinate lyase). Хотя есть две дельты crystallin изоформ в утку линз, ddeltac1 (утка delta1 crystallin) и ddeltac2 (утка delta2 crystallin), только ddeltac2 является каталитически активным. Предыдущая структурные исследования показали, что остатки Ser283 и His162 в многолетнем ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ Активные сайт ddeltac2/ASL являются putative каталитического кислота / базы, в то время как сохранение высокой, положительно заряженного Lys289, как полагают, поможет стабилизировать carbanion промежуточных. Строгое сохранение небольшого гидрокси-содержащих отходов (Чет или Сер), на 161 позиций, прилегающих к putative стимулирующую базу, а также его близость к подложке в S283A ddeltac2 фермент-субстрат комплекса, заставило нас провести дальнейшее исследование о роли этой вычетов. Конструкции из активных T161S и неактивных T161D ddeltac2 мутантов, а также T161D связанный с argininosuccinate, были определены до 2,0 В резолюции. Структуры предположить, что гидрокси группы требуется на 161 позицию, чтобы помочь правильно позицию на стороне цепи Lys289 и fumarate moiety от подложки. Треонин, вероятно, выступает за серин, поскольку взаимодействие ее метил-группы с Leu206 бы ограничить его конформационной гибкости. Остатки больше, чем Чет или Сер вмешиваться в субстрате обязательными, поддерживая предыдущего предложения о том, что правильное позиционирование субстрата в fumarate moiety имеет важное значение для катализа произойти. Присутствие на 280-е цикла (т.е. цикл формируется на остатки 270-290), в "открытой" конформации предположить, что цикл закрытия, считалось необходимым для улавливания подложки, может быть вызвано создание в carbanion или взглядом - карбоксилатные промежуточные, чье распределение заряда более тесно имитирует, что из сульфата иона в активном-сайт районе неактивной ddeltac1. В 280-е петли в ddeltac1 находится в закрытом конформацию.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку