Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Nickols HH, Shah VN, Chazin WJ, Limbird LE.
Дата:2004 год, август.

Calmodulin interacts with the V2 vasopressin receptor: elimination of binding to the C terminus also eliminates arginine vasopressin-stimulated elevation of intracellular calcium.

  автоматический перевод
To identify molecules that might contribute to V2 vasopressin receptor (V2R) trafficking or signaling, we searched for novel interacting proteins with this receptor. Preliminary data, using the V2R C terminus as bait in a yeast two-hybrid screen, revealed calmodulin as a binding partner. Because calmodulin interacts with other G protein-coupled receptors, we explored this interaction and its possible functional relevance in greater detail. A Ca2+ -dependent interaction occurs between calmodulin-linked agarose and the holo-V2R as well as the V2R C terminus. Truncation and site-directed mutagenesis of the V2R C terminus revealed an involvement of an RGR sequence in this interaction. NMR studies showed that a peptide fragment of the V2R C terminus containing the RGR sequence binds to calmodulin in a Ca2+ -dependent manner with a Kd < or =1.5 microm; concentration-dependent binding of the V2R C terminus to calmodulin-agarose was used to estimate a Kd value of approximately 200 nm for this entire C-terminal sequence as expressed in mammalian cells. Madin-Darby canine kidney II cells stably expressing either wild type or a mutant V2R, in which the RGR C-terminal sequence was mutated to alanines (AAA V2R), revealed that the steady-state localization and agonist-induced internalization of the AAA V2R resembled that of the wild type V2R in polarized Madin-Darby canine kidney II cells. V2R binding of agonist similarly was unchanged in the AAA V2R, as was the concentration response for arginine vasopressin (AVP)-stimulated cAMP accumulation. Most interestingly, AVP-induced increases in intracellular Ca2+ observed for the wild type V2R were virtually eliminated for the AAA V2R. Taken together, the data suggest that a C-terminal region of the V2R important for calmodulin interaction is also important in modulation of V2R elevation of intracellular Ca2+, a prerequisite for AVP-induced fusion of aquaporin-containing vesicles with the apical surface of renal epithelial cells.   Чтобы идентифицировать молекулы, которые могли бы способствовать V2 рецептора вазопрессина (V2R) торговля или сигнализации, мы искали новых белков, взаимодействующих с этого рецептора. Предварительные данные, используя V2R С русло, как наживку в дрожжи двух гибридных экран, показали calmodulin в качестве обязательного партнера. Потому что calmodulin взаимодействует с другими Г-белками рецепторов, мы изучения этого взаимодействия и его возможной функциональной значимости более подробно. А Ca2 +-зависимых взаимодействие происходит между calmodulin связанные агарозном и holo-V2R а также V2R С русло. Укорочения и сайт-направленный мутагенез из V2R С русло выявили участие в RGR последовательность в этом взаимодействии. ЯМР исследования показали, что пептид фрагмент из V2R С русло, содержащий RGR последовательность связывается с calmodulin в Ca2 +-зависимых образом, с Kd <или = 1,5 microm; концентрация зависит от связывания с V2R С русло для calmodulin-агарозном был использован для оцениваете Kd стоимостью приблизительно 200 нм для этого весь C-терминала последовательности, выраженных в клетках млекопитающих. Мадин-Дарби собак почки II клеток стабильно выразив ни дикого типа или мутанта V2R, в которой RGR C-терминала последовательность переросли в alanines (ААА V2R), показало, что в стационарном локализации и агонистом-индуцированной интернализации ААА V2R напоминает, что из дикого типа V2R в поляризованных Мадин-Дарби собак почки II клеток. V2R связывание агонистом же был неизменным в ААА V2R, как это было в ответ на концентрации аргинина вазопрессина (АВП)-стимулирует накопление цАМФ. Наиболее интересно, AVP вызванного увеличением внутриклеточного Ca2 + наблюдается на дикого типа V2R были практически ликвидированы для AAA V2R. Взятые вместе, эти данные свидетельствуют о том, что C-терминала в районе V2R важно для calmodulin взаимодействия также имеет важное значение в модуляции V2R высота внутриклеточного Ca2 +, что является предпосылкой для AVP вызванного слияния aquaporin содержащих пузырьки с апикальной поверхности эпителиальных почек клеток.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку