Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Bilgrami S, Tomar S, Yadav S, Kaur P, Kumar J, Jabeen T, Sharma S, Singh TP.
Дата:2004 год, август.

Crystal structure of schistatin, a disintegrin homodimer from saw-scaled viper (Echis carinatus) at 2.5 A resolution.

  автоматический перевод
This is the first structure of a biological homodimer of disintegrin. Disintegrins are a class of small (4-14 kDa) proteins that bind to transmembrane integrins selectively. The present molecule is the first homodimer that has been isolated from the venom of Echis carinatus. The monomeric chain contains 64 amino acid residues. The three-dimensional structure of schistatin has been determined by the multiple isomorphous replacement method. It has been refined to an R-factor of 0.190 using all the data to 2.5 A resolution. The two subunits of the disintegrin homodimer are related by a 2-fold crystallographic symmetry. Thus, the crystallographic asymmetric unit contains a monomer of disintegrin. The monomer folds into an up-down topology with three sets of antiparallel beta-strands. The structure is well ordered with four intramolecular disulfide bonds. the two monomers are firmly linked to each other through two intermolecular disulfide bridges at their N termini together with several other interactions. This structure has corrected the error in the disulfide bond pattern of the two intermolecular disulfide bridges that was reported earlier using chemical methods. Unique sequence and structural features of the schistatin monomers suggest that they have the ability to bind well with both alphaIIb beta3 and alphav beta3 integrins. The N termini anchored two chains of the dimer diverge away at their C termini exposing the Arg-Gly-Asp motif into opposite directions thus enhancing their binding efficiency to integrins. This is one of the unique features of the present disintegrin homodimer and seems to be responsible for the clustering of integrin molecules. The homodimer binds to integrins apparently with a higher affinity than the monomers and also plays a role in the signaling pathway.   Это первая структура биологического homodimer из disintegrin. Disintegrins целый класс мелких (4-14 кДа) белков, которые связываются с трансмембранной интегрины избирательно. Настоящий молекула является первым homodimer, которая была изолирована от яд из Echis carinatus. В мономерных цепи содержит 64 аминокислотных остатков. Трехмерная структура schistatin была определена на несколько isomorphous замена метода. Он был усовершенствован с R-фактором 0,190 использованием всех данных до 2,5 В резолюции. Эти два подразделения из disintegrin homodimer связаны в 2 раза кристаллографических симметрии. Таким образом, кристаллографических асимметричной единица содержит мономер из disintegrin. В мономера складки в верх-низ топологии с тремя наборами antiparallel бета-пряди. Структура хорошо распорядился с четырьмя внутримолекулярной disulfide облигаций. двух мономеров прочно связаны друг с другом через два межмолекулярных disulfide мостов на их Н пунктами, вместе с рядом других взаимодействий. Эта структура исправлением ошибки в disulfide облигаций схеме из двух межмолекулярного disulfide мостов, что было сообщено ранее с помощью химических методов. Уникальные последовательности и структурных особенностей в schistatin мономеров предположить, что они обладают способностью связывать и с обеих alphaIIb beta3 и alphav beta3 интегрины. В Н пунктами, основываться две цепочки из димера расходятся вдали на их С пунктами, подвергая Арг-Gly-Асп мотив в противоположных направлениях, таким образом, повышение эффективности их обязательными для интегрины. Это одна из отличительных особенностей настоящего disintegrin homodimer и, как представляется, отвечает за объединение integrin молекул. В homodimer связывается с интегринов-видимому, с более высоким, чем близость мономеров, а также играет определенную роль в сигнальный путь.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку