Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Dittrich M, Hayashi S, Schulten K.
Дата:2004 год, август.

ATP hydrolysis in the betaTP and betaDP catalytic sites of F1-ATPase.

  автоматический перевод
The enzyme F1-adenosine triphosphatase (ATPase) is a molecular motor that converts the chemical energy stored in the molecule adenosine triphosphate (ATP) into mechanical rotation of its gamma-subunit. During steady-state catalysis, the three catalytic sites of F1 operate in a cooperative fashion such that at every instant each site is in a different conformation corresponding to a different stage along the catalytic cycle. Notwithstanding a large amount of biochemical and, recently, structural data, we still lack an understanding of how ATP hydrolysis in F1 is coupled to mechanical motion and how the catalytic sites achieve cooperativity during rotatory catalysis. In this publication, we report combined quantum mechanical/molecular mechanical simulations of ATP hydrolysis in the betaTP and betaDP catalytic sites of F1-ATPase. Our simulations reveal a dramatic change in the reaction energetics from strongly endothermic in betaTP to approximately equienergetic in betaDP. The simulations identify the responsible protein residues, the arginine finger alphaR373 being the most important one. Similar to our earlier study of betaTP, we find a multicenter proton relay mechanism to be the energetically most favorable hydrolysis pathway. The results elucidate how cooperativity between catalytic sites might be achieved by this remarkable molecular motor.   Фермент F1-аденозин triphosphatase (АТФаза) является молекулярный двигатель, которая преобразует химическую энергию хранится в молекуле аденозина АТФ (СПС) в механическую заменой ее гамма-ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ. В стационарном катализ, трех каталитических участков F1 действовать на основе сотрудничества, что на каждого мгновения каждый сайт находится в другом конформации, соответствующей иной стадии вдоль каталитического цикла. Несмотря на большое количество биохимических и, в последнее время, структурные данные, мы по-прежнему отсутствует понимание того, как СПС гидролиза в F1 это в сочетании с механической движения, и как каталитические сайтов достижения кооперативности во вращательное катализ. В этой публикации, мы сообщаем в сочетании квантово-механических / молекулярного моделирования механических СПС гидролиза в betaTP и betaDP каталитического сайтов F1-АТФаза. Наши моделирования показывают резкое изменение в реакции энергетики из решительно эндо в betaTP примерно equienergetic в betaDP. В моделирования определить ответственных белковых остатков, то аргинина пальцем alphaR373 является наиболее важным. Подобно нашим предыдущим исследование betaTP, мы находим многоцентровыми протона реле механизма, который будет в наиболее энергетически выгодные гидролиза путь. Результаты выяснения, каким кооперативности между каталитической сайтов может быть достигнуто за счет этого замечательного молекулярный мотор.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку