Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Trojer P, Dangl M, Bauer I, Graessle S, Loidl P, Brosch G.
Дата:2004 год, август.

Histone methyltransferases in Aspergillus nidulans: evidence for a novel enzyme with a unique substrate specificity.

  автоматический перевод
We have studied enzymes involved in histone arginine methylation in the filamentous fungus Aspergillus nidulans. Three distinct protein arginine methyltransferases (PRMTs) could be identified, which all exhibit intrinsic histone methyltransferase activity when expressed as glutathione S-transferase (GST) fusion proteins. Two of these proteins, termed RmtA (arginine methyltransferase A) and RmtC, reveal significant sequence homology to the well-characterized human proteins PRMT1 and PRMT5, respectively. Native as well as recombinant RmtA is specific for histone H4 with arginine 3 as the methylation site. Furthermore, methylation of histone H4 by recombinant RmtA affects the acetylation by p300/CBP, supporting an interrelation of histone methylation and acetylation in transcriptional regulation. The second methyltransferase, named RmtB, is only distantly related to human/rat PRMT3 and must be considered as a member of a separate group within the PRMT family. The 61 kDa protein, expressed as a GST fusion protein, exhibits a unique substrate specificity in catalyzing the methylation of histones H4, H3, and H2A. Unlike human PRMT3, the Aspergillus enzyme lacks a Zn-finger domain in the amino-terminal part indicating functional differences of RmtB. Furthermore, phylogenetic analysis indicated that RmtB together with other fungal homologues is a member of a separate group within the PRMT proteins. The existence of in vivo arginine methylation on histones as demonstrated by site-specific antibodies and the high level and specificity of PRMTs for individual core histones in A. nidulans suggests an important role of these enzymes for chromatin modulating activities.   Мы изучили ферментов, участвующих в гистонов аргинина метилирования в нитевидные грибка Aspergillus nidulans. Три отдельных белков аргинина methyltransferases (PRMTs) могут быть выявлены, в котором все выставки внутренне гистонов methyltransferase деятельности, когда выражается в глутатион S-трансферазы (GST) синтез белков. Два из этих белков, назвал RmtA (аргинина methyltransferase А) и RmtC, выявляется значительное последовательность гомологии к хорошо характеризуется человека белков PRMT1 и PRMT5, соответственно. Родные, а также рекомбинантных RmtA специфичен для гистонов H4 с аргинина 3, как метилирования сайта. Кроме того, из метилирования гистонов H4 путем рекомбинантной RmtA влияет на acetylation на p300/CBP, поддерживающих взаимосвязь метилирования гистонов и acetylation в транскрипции регулирования. Второй methyltransferase, названный RmtB, только distantly, связанных с правами / крыс PRMT3 и должны рассматриваться в качестве члена отдельную группу в рамках PRMT семьи. В 61 кДа белка, выраженное в GST синтеза белка, выставки уникальную специфику в субстрате стимулирования метилирования в histones H4, H3, и H2A. В отличие от человеческого PRMT3 года Aspergillus фермент отсутствует Zn-пальцем домена в амино-терминальной части с указанием функциональных различий RmtB. Кроме того, филогенетический анализ показал, что RmtB вместе с другими грибковыми гомологи является членом какой-либо отдельной группы в рамках PRMT белков. Существование в живом аргинина метилирования histones о чем свидетельствует сайт-специфические антитела, а также высокий уровень и специфику PRMTs для отдельных ключевых histones в A. nidulans свидетельствует о важной роли этих ферментов для хроматина моделирует деятельность.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку