Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Rausa FM 3rd, Hughes DE, Costa RH.
Дата:2004 год, август.

Stability of the hepatocyte nuclear factor 6 transcription factor requires acetylation by the CREB-binding protein coactivator.

  автоматический перевод
We previously demonstrated that the formation of complexes between the DNA binding domains of the hepatocyte nuclear factor 6 (HNF6) and Forkhead Box a2 (Foxa2) transcription factors resulted in synergistic transcriptional activation of a Foxa2 target promoter. This Foxa2.HNF6 transcriptional synergy was mediated by the recruitment of CREB-binding protein (CBP) coactivator through the HNF6 Cut-Homeodomain sequences. Although the HNF6 DNA binding domain sequences are sufficient to recruit CBP coactivator for HNF6.Foxa2 transcriptional synergy, paradoxically these HNF6 Cut-Homeodomain sequences were unable to stimulate the transcription of an HNF6-dependent reporter gene. Here, we investigated whether the CBP coactivator protein played a different role in regulating HNF6 transcriptional activity. We showed that acetylation of the HNF6 protein by CBP increased both HNF6 protein stability and its ability to stimulate transcription of the glucose transporter 2 promoter. Mutation of the HNF6 Cut domain lysine 339 residue to an arginine residue abrogated CBP acetylation, which is required for HNF6 protein stability. Furthermore, the HNF6 K339R mutant protein, which failed to accumulate detected protein levels, was transcriptionally inactive and could not be stabilized by inhibiting the ubiquitin proteasome pathway. Finally, increased HNF6 protein levels stabilized the Foxa2 protein, presumably through the formation of the Foxa2.HNF6 complex. These studies show for the first time that HNF6 protein stability is controlled by CBP acetylation and provides a novel mechanism by which the activity of the CBP coactivator may regulate steady levels of two distinct liver-enriched transcription factors.   Ранее мы показали, что формирование комплексов между ДНК обязательного доменов из гепатоцитов ядерного фактора 6 (HNF6) и Forkhead Вставка a2 (Foxa2) транскрипционных факторов, в результате синергического активации транскрипции в Foxa2 целевой промоутер. Это Foxa2.HNF6 транскрипции взаимодействие было достигнуто при посредничестве набора CREB обязательного белка (СБП) coactivator через HNF6 Cut-Homeodomain последовательностей. Несмотря на то, что HNF6 ДНК обязательного домена последовательностей, достаточно набрать СБП coactivator для HNF6.Foxa2 транскрипции взаимодействия, как это ни парадоксально этих HNF6 Cut-Homeodomain последовательностей не смогли стимулировать транскрипции один HNF6 зависящих от репортера ген. Здесь мы исследовали ли СБП coactivator белок играет различную роль в регулировании деятельности HNF6 транскрипции. Мы показали, что acetylation из HNF6 белок СБП увеличилось как HNF6 белка стабильности и его способность стимулировать транскрипции из глюкозы газотранспортным 2 промоутера. Мутации в HNF6 Вырезать домена лизина 339 остатков на остатки аргинина отменены СБП acetylation, который необходим для HNF6 белка стабильности. Кроме того, HNF6 K339R мутантных белков, которые не накапливать обнаружен белок уровнях, является транскрипционным неактивным и не может быть стабилизирована на затруднение ubiquitin proteasome путь. Наконец, повышение уровня белка HNF6 стабилизировать Foxa2 белка, предположительно, через формирование на Foxa2.HNF6 комплекса. Эти исследования показывают, в первый раз, что HNF6 белка стабильности контролируется СБП acetylation и представляет собой роман механизм, с помощью которого деятельности СБП coactivator может регулировать стабильный уровень двух отдельных печени-обогащенный факторы транскрипции.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку