Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Baldwin MR, Bradshaw M, Johnson EA, Barbieri JT.
Дата:2004 год, сентябрь.

The C-terminus of botulinum neurotoxin type A light chain contributes to solubility, catalysis, and stability.

  автоматический перевод
Botulinum neurotoxin type A (BoNT/A) is the etiological agent responsible for botulism, a disease characterized by peripheral neuromuscular blockade. BoNT/A is produced by Clostridium botulinum as a single chain protein that is activated by proteolytic cleavage to form a 50 kDa light chain (LC, 448 amino acids) and a disulfide bond-linked 100 kDa heavy chain (HC, 847 amino acids). Whilst HC comprises the receptor binding and translocation domains, LC is a Zn2+-endopeptidase that cleaves at a single glutaminyl-arginine bond corresponding to residues 197 and 198 at the C-terminus of SNAP25. Cleavage of SNAP25 uncouples the neural exocytosis docking/fusion machinery. LC/A (LC 1-448) and several C-terminal deletion proteins of LC/A were engineered and expressed as His-tagged fusion proteins in Escherichia coli. LC 1-448 was purified, but precipitated upon storage. Approximately 40% of LC 1-448 was a covalent dimer due to the formation of inter-chain disulfide bond formation at Cys430. Conversion of Cys430 to Ser abolished dimer formation of LC 1-448, but did not improve solubility. Three C-terminal deletion peptides were engineered; LC 1-425 and LC 1-418 were expressed and could be purified as soluble and stable proteins, whilst LC 1-398 was soluble, but not stable to storage. Kinetic studies showed that LC 1-448 and LC 1-425 efficiently cleaved GST-SNAP25 and the fluorescent substrate SNAPtide, while LC 1-418 catalyzed the cleavage of both the SNAP25 and the fluorescent substrate SNAPtide with a similar Km, but at a 10-fold slower kcat. Thus, regions within the C-terminus of LC/A contribute to solubility, stability, and catalysis.   Botulinum нейротоксином типа А (BoNT / A), является этиологических агентов, ответственных за ботулизма, заболевание характеризуется нервно-периферической блокады. BoNT / А получается путем Clostridium ботулинического как единый цепи белка, который активируется путем протеолитической спайности сформировать 50 кДа свете цепи (LC, 448 аминокислот), и disulfide облигаций связан 100 кДа тяжелые цепи (HC, 847 аминокислот) . Хотя HC включает рецептор обязательными и перемещения доменов, LC является Zn2 +-endopeptidase что cleaves на одном glutaminyl-аргинина облигаций, соответствующие остатки 197 и 198 на C-окончание в SNAP25. Спайность по SNAP25 uncouples нейронной экзоцитоз стыковки / слияния механизма. LC / A (LC 1-448), и несколько C-терминала исключить белки LC / А инженерии, и выражается в его пометки синтез белков в Эшерихия титр. ЛК 1-448 был очищен, но и ускорил при хранении. Примерно 40% ЛК 1-448 представляет собой димер ковалентных связи с образованием в цепи disulfide облигаций на формирование Cys430. Переработка Cys430 к сер отменена димера формирования ЛК 1-448, но не улучшает растворимость. Три C-терминала исключить пептиды были инженерии; LC 1-425 и 1-418 LC были высказаны и могут быть очищенной, как растворимые белки и стабильной, в то время как ЛК 1-398 был растворимый, но не стабильной, для хранения. Кинетические исследования показали, что ЛК 1-448 и 1-425 LC эффективно cleaved GST-SNAP25 и флуоресцентные SNAPtide субстрата, в то время как ЛК 1-418 катализатором в раскол, так SNAP25 и флуоресцентные субстрата SNAPtide с аналогичным км, но на 10 раз медленнее kcat. Таким образом, регионы в рамках C-окончание ЛК / A способствовать растворимость, стабильность и катализ.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку