Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Griessler R, Psik B, Schwarz A, Nidetzky B.
Дата:2004 год, август.

Relationships between structure, function and stability for pyridoxal 5'-phosphate-dependent starch phosphorylase from Corynebacterium callunae as revealed by reversible cofactor dissociation studies.

  автоматический перевод
Using 0.4 m imidazole citrate buffer (pH 7.5) containing 0.1 mm l-cysteine, homodimeric starch phosphorylase from Corynebacterium calluane (CcStP) was dissociated into native-like folded subunits concomitant with release of pyridoxal 5'-phosphate and loss of activity. The inactivation rate of CcStP under resolution conditions at 30 degrees C was, respectively, four- and threefold reduced in two mutants, Arg234-->Ala and Arg242-->Ala, previously shown to cause thermostabilization of CcStP [Griessler, R., Schwarz, A., Mucha, J. & Nidetzky, B. (2003) Eur. J. Biochem.270, 2126-2136]. The proportion of original enzyme activity restored upon the reconstitution of wild-type and mutant apo-phosphorylases with pyridoxal 5'-phosphate was increased up to 4.5-fold by added phosphate. The effect on recovery of activity displayed a saturatable dependence on the phosphate concentration and results from interactions with the oxyanion that are specific to the quarternary state. Arg234-->Ala and Arg242-->Ala mutants showed, respectively, eight- and > 20-fold decreased apparent affinities for phosphate (K(app)), compared to the wild-type (K(app) approximately 6 mm). When reconstituted next to each other in solution, apo-protomers of CcStP and Escherichia coli maltodextrin phosphorylase did not detectably associate to hybrid dimers, indicating that structural complementarity among the different subunits was lacking. Pyridoxal-reconstituted CcStP was inactive but approximately 60% and 5% of wild-type activity could be rescued at pH 7.5 by phosphate (3 mm) and phosphite (5 mm), respectively. pH effects on catalytic rates were different for the native enzyme and pyridoxal-phosphorylase bound to phosphate and could reflect the differences in pK(a) values for the cofactor 5'-phosphate and the exogenous oxyanion.   Используя 0,4 м имидазола цитрат буфера (рН 7,5), содержащих 0,1 мм л-цистеина, homodimeric крахмала фосфорилаза Corynebacterium calluane (CcStP) было связано в родной-как сложенный подразделения одновременно с освобождении pyridoxal 5'-фосфата и потери активности. В инактивации курсу CcStP условия, в соответствии с резолюцией на 30 градусов С, соответственно, четыре и три раза сокращены в двух мутантов, Arg234 -> Ала и Arg242 -> Ала, ранее показано наносить thermostabilization из CcStP [Гриесслер Р., Шварц, А., Муха, Дж. и Нидецкий, B. (2003) Eur. J. Биочем .270, 2126-2136]. Доля оригинальных активность фермента восстановлены после восстановления дикого и мутантных apo-phosphorylases с pyridoxal 5'-фосфата был увеличен до 4,5 раза на добавленную фосфата. Влияние на подъем активности проявили saturatable зависимости от концентрации фосфатов и результаты взаимодействия с oxyanion, которые являются характерными для четвертичной государства. Arg234 -> Ала и Arg242 -> Ала мутантов показал, соответственно, восьми-и> в 20 раз сократилось очевидной близости к фосфата (K (ок)), по сравнению с диким (K (ок) примерно 6 мм) . Когда вновь рядом друг с другом в растворе, apo-protomers из CcStP и Эшерихия коли мальтодекстрин фосфорилаза не detectably присоединиться к гибридным димеров, что свидетельствует о том, что структурная взаимодополняемость между различными подразделениями отсутствует. Pyridoxal-воссозданная CcStP бездействовал, но примерно 60% и 5% от дикого вида деятельности, можно было бы спасти при рН 7,5 на фосфат (3 мм) и фосфит (5 мм), соответственно. рН воздействия на каталитический ставки были разные для родной фермента и pyridoxal-фосфорилаза обязаны фосфата и может отражать различия в pK (а) значения для cofactor 5'-фосфата и внешние oxyanion.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку