Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Ausili A, Di Lauro B, Cobucci-Ponzano B, Bertoli E, Scire A, Rossi M, Tanfani F, Moracci M.
Дата:2004 год, ноябрь.

Two-dimensional IR correlation spectroscopy of mutants of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus identifies the mechanism of quaternary structure stabilization and unravels the sequence of thermal unfolding events.

  автоматический перевод
Beta-glycosidase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus is a homotetramer with a higher number of ion pairs compared with mesophilic glycoside hydrolases. The ion pairs are arranged in large networks located mainly at the tetrameric interface of the molecule. In the present study, the structure and thermal stability of the wild-type beta-glycosidase and of three mutants in residues R488 and H489 involved in the C-terminal ionic network were examined by FTIR (Fourier-transform IR) spectroscopy. The FTIR data revealed small differences in the secondary structure of the proteins and showed a lower thermostability of the mutant proteins with respect to the wild-type. Generalized 2D-IR (two-dimensional IR correlation spectroscopy) at different temperatures showed different sequences of thermal unfolding events in the mutants with respect to the wild-type, indicating that punctual mutations affect the unfolding and aggregation process of the protein. A detailed 2D-IR analysis of synchronous maps of the proteins allowed us to identify the temperatures at which the ionic network that stabilizes the quaternary structure of the native and mutant enzymes at the C-terminal breaks down. This evidence gives support to the current theories on the mechanism of ion-pair stabilization in proteins from hyperthermophilic organisms.   Бета-glycosidase из hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus является homotetramer с наиболее высоким числом пар ионов по сравнению с мезофильных glycoside hydrolases. В ионной пары располагаются в крупных сетях, расположенных в основном на tetrameric интерфейс молекуле. В настоящем исследовании, структуры и термической стабильности на дикого бета-glycosidase и трех мутантов в остатки R488 и H489, участвующих в C-терминала ионных сети были рассмотрены FTIR (преобразования Фурье-ИК) спектроскопии. В FTIR данные показали, небольшие различия в средней структуре белков и продемонстрировали более низкий термостойкость мутантного белков по отношению к диким. Обобщенные 2D-IR (двумерных ИК-спектроскопии корреляции) при разных температурах показало различных последовательностей тепловой разворачивающихся событий в мутантов по отношению к диким, что свидетельствует о том, что пунктуальность мутаций повлиять на происходящий процесс и агрегирования из белка. Подробный 2D-IR анализ синхронных карт белков позволило нам определить температуру, на котором ионный сети, что стабилизирует в четвертичной структуры родного и мутантных ферментов на C-терминал ломается. Эти данные предоставляет поддержку нынешним теориям о механизме ионно-пара стабилизации в белков hyperthermophilic организмов.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку