Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Grosvenor W, Kaulin Y, Spielman AI, Bayley DL, Kalinoski DL, Teeter JH, Brand JG.
Дата:2004 год, июль.

Biochemical enrichment and biophysical characterization of a taste receptor for L-arginine from the catfish, Ictalurus puntatus.

  автоматический перевод
BACKGROUND: The channel catfish, Ictalurus punctatus, is invested with a high density of cutaneous taste receptors, particularly on the barbel appendages. Many of these receptors are sensitive to selected amino acids, one of these being a receptor for L-arginine (L-Arg). Previous neurophysiological and biophysical studies suggested that this taste receptor is coupled directly to a cation channel and behaves as a ligand-gated ion channel receptor (LGICR). Earlier studies demonstrated that two lectins, Ricinus communis agglutinin I (RCA-I) and Phaseolus vulgaris Erythroagglutinin (PHA-E), inhibited the binding of L-Arg to its presumed receptor sites, and that PHA-E inhibited the L-Arg-stimulated ion conductance of barbel membranes reconstituted into lipid bilayers. RESULTS: Both PHA-E and RCA-I almost exclusively labeled an 82-84 kDa protein band of an SDS-PAGE of solubilized barbel taste epithelial membranes. Further, both rhodamine-conjugated RCA-I and polyclonal antibodies raised to the 82-84 kDa electroeluted peptides labeled the apical region of catfish taste buds. Because of the specificity shown by RCA-I, lectin affinity was chosen as the first of a three-step procedure designed to enrich the presumed LGICR for L-Arg. Purified and CHAPS-solubilized taste epithelial membrane proteins were subjected successively to (1), lectin (RCA-I) affinity; (2), gel filtration (Sephacryl S-300HR); and (3), ion exchange chromatography. All fractions from each chromatography step were evaluated for L-Arg-induced ion channel activity by reconstituting each fraction into a lipid bilayer. Active fractions demonstrated L-Arg-induced channel activity that was inhibited by D-arginine (D-Arg) with kinetics nearly identical to those reported earlier for L-Arg-stimulated ion channels of native barbel membranes reconstituted into lipid bilayers. After the final enrichment step, SDS-PAGE of the active ion channel protein fraction revealed a single band at 82-84 kDa which may be interpreted as a component of a multimeric receptor/channel complex. CONCLUSIONS: The data are consistent with the supposition that the L-Arg receptor is a LGICR. This taste receptor remains active during biochemical enrichment procedures. This is the first report of enrichment of an active LGICR from the taste system of vertebrata.   КОММЕНТАРИИ: канал сома, Ictalurus punctatus, инвестируется с высокой плотностью кожных рецепторов вкуса, в частности, на усач придатков. Многие из этих рецепторов, чувствительных к отдельных аминокислот, один из них является рецептор для L-аргинина (L-Арг). Предыдущая нейрофизиологические и биофизические исследования свидетельствуют о том, что этот вкус рецептор, а непосредственно к катионов канал и ведет себя как лиганд-воротами ионного канала рецептора (LGICR). Ранее исследования показали, что две лектины, Ricinus communis агглютинин I (RCA-I) и Фасеолус vulgaris Erythroagglutinin (PHA-E), препятствует связывание L-Арг его предполагаемого рецептора сайты, и что PHA-Е препятствует L-Арг - стимулировали ионной проводимости усач мембраны, воссозданная в липидах bilayers. Результат: Оба PHA-E и RCA-Я почти исключительно помечены один 82-84 кДа белка полосы в SDS-СТРАНИЦЫ из solubilized усач вкус эпителиальных мембран. Кроме того, как rhodamine неконъюгированной RCA-I и поликлональных антител поднять до 82-84 кДа electroeluted пептидов помечены апикальной области сома вкус почки. Из-за специфики проявленный RCA-I, лектин близость была выбрана в качестве первого из трех шагов, направленных на обогащение предполагаемых LGICR для L-Арг. Пурифид и CHAPS-solubilized вкус эпителиальных мембранные белки подвергаются последовательно (1), лектин (RCA-I) сродство, (2), гель-фильтрации (Sephacryl S-300HR), и (3), ионообменной хроматографии. Все фракции от каждого шага хроматографии были оценены по L-Арг-искусственных ионных каналов деятельность восстановления каждой фракции в липидного бислоя. Активный фракции продемонстрировали L-Арг-индуцированной канал активности, что было мешать D-аргинина (D-Арг) с кинетики почти идентичны тем, которые сообщили ранее для L-Арг-стимулировали ионных каналов родных усач мембраны, воссозданная в липидах bilayers. После окончательного обогащения шаг, SDS-СТРАНИЦЫ из активных ионных каналов белка фракции показали одного диапазона в 82-84 кДа, которые могут быть истолкованы в качестве одного из компонентов в multimeric рецептор / канал комплекса. ВЫВОДЫ: Полученные данные согласуются с предположения о том, что L-Арг рецептор является LGICR. Этот вкус рецептор остается активной в течение биохимических обогащения процедур. Это первый доклад по обогащению активного LGICR от вкуса системы vertebrata.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку