Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Fu Z, Wang M, Paschke R, Rao KS, Frerman FE, Kim JJ.
Дата:2004 год, август.

Crystal structures of human glutaryl-CoA dehydrogenase with and without an alternate substrate: structural bases of dehydrogenation and decarboxylation reactions.

  автоматический перевод
Acyl-CoA dehydrogenases (ACDs) are a family of flavoenzymes that metabolize fatty acids and some amino acids. Of nine known ACDs, glutaryl-CoA dehydrogenase (GCD) is unique: in addition to the alpha,beta-dehydrogenation reaction, common to all ACDs, GCD catalyzes decarboxylation of glutaryl-CoA to produce CO(2) and crotonyl-CoA. Crystal structures of GCD and its complex with 4-nitrobutyryl-CoA have been determined to 2.1 and 2.6 A, respectively. The overall polypeptide folds are the same and similar to the structures of other family members. The active site of the unliganded structure is filled with water molecules that are displaced when enzyme binds the substrate. The structure strongly suggests that the mechanism of dehydrogenation is the same as in other ACDs. The substrate binds at the re side of the FAD ring. Glu370 abstracts the C2 pro-R proton, which is acidified by the polarization of the thiolester carbonyl oxygen through hydrogen bonding to the 2'-OH of FAD and the amide nitrogen of Glu370. The C3 pro-R proton is transferred to the N(5) atom of FAD. The structures indicate a plausible mechanism for the decarboxylation reaction. The carbonyl polarization initiates decarboxylation, and Arg94 stabilizes the transient crotonyl-CoA anion. Protonation of the crotonyl-CoA anion occurs by a 1,3-prototropic shift catalyzed by the conjugated acid of the general base, Glu370. A tight hydrogen-bonding network involving gamma-carboxylate of the enzyme-bound glutaconyl-CoA, with Tyr369, Glu87, Arg94, Ser95, and Thr170, optimizes orientation of the gamma-carboxylate for decarboxylation. Some pathogenic mutations are explained by the structure. The mutations affect protein folding, stability, and/or substrate binding, resulting in inefficient/inactive enzyme.   Acyl-CoA dehydrogenases (ACDs) являются семьи из flavoenzymes что metabolize жирных кислот и некоторых аминокислот. Из девяти известных ACDs, glutaryl-CoA дегидрогеназа (GCD) является уникальной: в дополнение к альфа-, бета-дегидрирования реакции, общие для всех ACDs, GCD катализатором декарбоксилирование glutaryl-CoA для производства СО (2) и crotonyl-CoA. Кристаллической структуры GCD и его комплекса с 4-nitrobutyryl-CoA были определены до 2,1 и 2,6 В, соответственно. Общая полипептидный складки те же и аналогичные структуры других членов семьи. Активное сайт в unliganded структура наполняется водой молекулы, которые являются перемещенными, когда фермент связывает подложки. Структура убедительно свидетельствуют о том, что механизм дегидрирования такая же, как и в других ACDs. В субстрата связывается на вновь стороне "УФА кольцо. Glu370 рефераты С2 про-R протонов, которая окисляется на поляризацию в thiolester карбонильных кислорода с помощью водородных связей с 2'-OH от УФА и амид азота Glu370. В C3 про-R протонов переходит к Н (5) атом УФА. Структуры свидетельствуют о вероятных механизма для декарбоксилированием реакции. В карбонильных поляризации инициирует декарбоксилирование и Arg94 стабилизирует переходных crotonyl-CoA анион. Protonation из crotonyl-CoA анион происходит в 1,3-prototropic стимулировала переход к сопряженной кислоты из общей базы, Glu370. А жесткие водородные связи сети, связанных с гамма-карбоксилатные из ферментов-обязательность glutaconyl-CoA, с Tyr369, Glu87, Arg94, Ser95 и Thr170, оптимизирует направленности гамма-карбоксилатные для декарбоксилирование. Некоторые патогенные мутации объясняются структурой. В мутации затрагивают фолдинг белков, стабильности, и / или субстрата обязательный характер, что приводит к неэффективному / неактивных ферментов.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку