Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Blanco J, Moore RA, Faehnle CR, Coe DM, Viola RE.
Дата:2004 год, июль.

The role of substrate-binding groups in the mechanism of aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase.

  автоматический перевод
The reversible dephosphorylation of beta-aspartyl phosphate to L-aspartate-beta-semialdehyde (ASA) in the aspartate biosynthetic pathway is catalyzed by aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase (ASADH). The product of this reaction is a key intermediate in the biosynthesis of diaminopimelic acid, an integral component of bacterial cell walls and a metabolic precursor of lysine and also a precursor in the biosynthesis of threonine, isoleucine and methionine. The structures of selected Haemophilus influenzae ASADH mutants were determined in order to evaluate the residues that are proposed to interact with the substrates ASA or phosphate. The substrate Km values are not altered by replacement of either an active-site arginine (Arg270) with a lysine or a putative phosphate-binding group (Lys246) with an arginine. However, the interaction of phosphate with the enzyme is adversely affected by replacement of Arg103 with lysine and is significantly altered when a neutral leucine is substituted at this position. A conservative Glu243 to aspartate mutant does not alter either ASA or phosphate binding, but instead results in an eightfold increase in the Km for the coenzyme NADP. Each of the mutations is shown to cause specific subtle active-site structural alterations and each of these changes results in decreases in catalytic efficiency ranging from significant (approximately 3% native activity) to substantial (<0.1% native activity).   В обратимых dephosphorylation бета-aspartyl фосфата на L-аспартат-бета-semialdehyde (ASA), в аспартат biosynthetic путь является катализатором в аспартат-бета-semialdehyde дегидрогеназа (ASADH). Результатом этой реакции является одним из ключевых промежуточных в биосинтез diaminopimelic кислоты, которые являются неотъемлемой составляющей стенками бактериальных клеток и метаболических прекурсоров лизина, а также прекурсоров, в биосинтеза треонина, изолейцина и метионина. Структуры отдельных Haemophilus гриппа ASADH мутантов были определены, с тем чтобы оценить остатки, которые предполагается взаимодействовать с субстраты ASA или фосфатов. На подложке км ценности не изменяется под замену либо активно-сайт аргинина (Arg270) с лизином или putative фосфат-обязательные группы (Lys246) с аргинина. Однако, взаимодействие фосфата с ферментом отрицательно сказываются на замену Arg103 с лизином и значительно изменили, когда нейтральные лейцина заменяется на этой позиции. А консервативные Glu243 к аспартат мутанта, не меняет ни ASA или фосфата обязательными, но вместо результатов в восемь раз увеличить в км для coenzyme NADP. Каждая из таких мутаций показано наносить конкретные тонкие активно-сайт структурные изменения, и каждый из этих изменений приводит к снижению эффективности каталитического от значительного (примерно на 3% родной деятельности) к существенному (<0,1% родной деятельности).

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку