Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Detarsio E, Andreo CS, Drincovich MF.
Дата:2004 год, сентябрь.

Basic residues play key roles in catalysis and NADP(+)-specificity in maize (Zea mays L.) photosynthetic NADP(+)-dependent malic enzyme.

  автоматический перевод
C(4)-specific (photosynthetic) NADP(+)-dependent malic enzyme (NADP(+)-ME) has evolved from C(3)-malic enzymes and represents a unique and specialized form, as indicated by its particular kinetic and regulatory properties. In the present paper, we have characterized maize (Zea mays L.) photosynthetic NADP(+)-ME mutants in which conserved basic residues (lysine and arginine) were changed by site-directed mutagenesis. Kinetic characterization and oxaloacetate partition ratio of the NADP(+)-ME K255I (Lys-255-->Ile) mutant suggest that the mutated lysine residue is implicated in catalysis and substrate binding. Moreover, this residue could be acting as a base, accepting a proton in the malate oxidation step. At the same time, further characterization of the NADP(+)-ME R237L mutant indicates that Arg-237 is also a candidate for such role. These results suggest that both residues may play 'back-up' roles as proton acceptors. On the other hand, Lys-435 and/or Lys-436 are implicated in the coenzyme specificity (NADP(+) versus NAD(+)) of maize NADP(+)-ME by interacting with the 2'-phosphate group of the ribose ring. This is indicated by both the catalytic efficiency with NADP(+) or NAD(+), as well as by the reciprocal inhibition constants of the competitive inhibitors 2'-AMP and 5'-AMP, obtained when comparing the double mutant K435/6L (Lys-435/436-->Ile) with wild-type NADP(+)-ME. The results obtained in the present work indicate that the role of basic residues in maize photosynthetic NADP(+)-ME differs significantly with respect to its role in non-plant MEs, for which crystal structures have been resolved. Such differences are discussed on the basis of a predicted three-dimensional model of the enzyme.   C (4)-специфические (фотосинтеза) NADP (+), зависящих от malic фермента (NADP (+)-ME) превратился из C (3)-malic ферментов и представляет собой уникальный и специализированные формы, как указано в его частности кинетическая и регулирующих свойств. В настоящей работе мы характеризуется кукурузы (Зеа mays L.) фотосинтеза NADP (+)-ME мутантов, в которых сохраняются основные отходы (лизина и аргинина) были изменены на сайт-направленного мутагенеза. Кинетические характеристики и oxaloacetate раздела соотношение между NADP (+)-ME K255I (Лис-255 -> Иле) мутанта, свидетельствуют о том, что мутировавший остатков лизина является, причастных к катализ и субстрата обязательными. Кроме того, этот остаток можно было бы в качестве базы, получение протонов в malate окисления шаг. В то же время, дальнейшая квалификация этого NADP (+)-ME R237L мутанта указывает на то, что Арг-237 также является кандидатом на такую роль. Эти результаты свидетельствуют о том, что как остатки могут играть "резервные" роли акцепторов протонов. С другой стороны, Лис-435 и / или Лис-436 являются вовлеченных в coenzyme специфичность (NADP (+) по сравнению с NAD (+)) кукурузы NADP (+)-ME взаимодействуя с 2'-фосфаты группы " рибоза кольцо. Это свидетельствует как катализатора эффективности с NADP (+) или NAD (+), а также на основе взаимного ингибирования константы конкурентных ингибиторов 2'-AMP и 5'-AMP, полученные при сравнении двойных мутанта K435/6L (Lys-435/436--> Иль), с дикого NADP (+)-ME. Результаты, полученные в настоящей работе показывают, что роль основных остатки кукурузы фотосинтеза NADP (+)-ME значительно отличается с точки зрения его роли в не-завод MEs, для чего кристалл структур были решены. Такие различия рассматриваются на основе прогнозирования трехмерной модели фермента.

к списку статей за 2004 год (en)

в библиотеку